Et zymogen (/ˈzaɪmədʒən, -moʊ-/), også kaldet et proenzym (/ˌproʊˈɛnzaɪm/), er et inaktivt forstadie til et enzym. Et zymogen kræver en biokemisk ændring (f.eks. en hydrolysereaktion, der afslører det aktive sted, eller en ændring af konfigurationen for at afsløre det aktive sted), for at det kan blive et aktivt enzym. Den biokemiske ændring sker normalt i Golgi-organer, hvor en specifik del af forstadieenzymet spaltes for at aktivere det. Den inaktiverende del, der spaltes af, kan være en peptid-enhed eller kan være uafhængigt foldede domæner, der omfatter mere end 100 rester. Selv om de begrænser enzymets evne, hjælper disse N-terminale forlængelser af enzymet eller et “prosegment” ofte med at stabilisere og folde det enzym, de hæmmer.
Pancreas udskiller zymogener til dels for at forhindre enzymerne i at fordøje proteiner i de celler, hvori de er syntetiseret. Enzymer som pepsin dannes i form af pepsinogen, et inaktivt zymogen. Pepsinogen aktiveres, når høvdingecellerne frigiver det til mavesyren, hvis saltsyre delvist aktiverer det. Et andet delvist inaktiveret pepsinogen fuldender aktiveringen ved at fjerne peptidet, hvorved pepsinogenet bliver til pepsin. Utilsigtet aktivering af zymogener kan ske, når sekretionskanalen i bugspytkirtlen er blokeret af en galdesten, hvilket resulterer i akut pancreatitis.
Svampe udskiller også fordøjelsesenzymer til omgivelserne som zymogener. Det eksterne miljø har en anden pH-værdi end inde i svampecellen, og dette ændrer zymogenets struktur til et aktivt enzym.
En anden måde, hvorpå enzymer kan eksistere i inaktive former og senere omdannes til aktive former, er ved kun at blive aktiveret, når en cofaktor, kaldet et coenzym, er bundet. I dette system bliver den inaktive form (apoenzymet) til den aktive form (holoenzymet), når coenzymet bindes.
I duodenum omdannes de pancreatiske zymogener, trypsinogen, chymotrypsinogen, proelastase og procarboxypeptidase til aktive enzymer af enteropeptidase og trypsin. Chymotrypsinogen, som er en enkelt polypeptidkæde med 245 aminosyrerester, omdannes til alfa-chymotrypsin, som har tre polypeptidkæder, der er forbundet med to af de fem disulfidbindinger, der findes i chymotrypsinogens primære struktur.