Zymogen (/ˈzaɪmədʒən, -moʊ-/), zwany również proenzymem (/ˌproʊˈɛnzaɪm/), jest nieaktywnym prekursorem enzymu. Zymogen wymaga zmiany biochemicznej (takiej jak reakcja hydrolizy odsłaniająca miejsce aktywne lub zmiana konfiguracji w celu odsłonięcia miejsca aktywnego), aby mógł stać się aktywnym enzymem. Zmiana biochemiczna zachodzi zwykle w ciałach Golgiego, gdzie określona część prekursora enzymu zostaje rozszczepiona w celu jego aktywacji. Odcięty fragment inaktywuj±cy może być jednostk± peptydow± lub niezależnie składaj±c± się domen± zawieraj±c± ponad 100 reszt. Chociaż ograniczają one zdolność enzymu, te N-końcowe przedłużenia enzymu lub „prosegment” często pomagają w stabilizacji i składaniu enzymu, który hamują.
Trzustka wydziela zymogeny częściowo po to, aby uniemożliwić enzymom trawienie białek w komórkach, w których są one syntetyzowane. Enzymy takie jak pepsyna są tworzone w postaci pepsynogenu, nieaktywnego zymogenu. Pepsynogen jest aktywowany, gdy komórki naczelne uwalniają go do kwasu żołądkowego, którego kwas solny częściowo go aktywuje. Inny częściowo nieaktywny pepsynogen kończy aktywację usuwając peptyd, przekształcając pepsynogen w pepsynę. Przypadkowa aktywacja zymogenów może się zdarzyć, gdy przewód wydzielniczy w trzustce jest zablokowany przez kamień żółciowy, co powoduje ostre zapalenie trzustki.
Grzyby również wydzielają enzymy trawienne do środowiska jako zymogeny. Środowisko zewnętrzne ma inne pH niż wewnątrz komórki grzyba i to zmienia strukturę zymogenu w aktywny enzym.
Innym sposobem, że enzymy mogą istnieć w formach nieaktywnych i później być przekształcane w formy aktywne jest aktywacja tylko wtedy, gdy kofaktor, zwany koenzymem, jest związany. W tym systemie, forma nieaktywna (apoenzym) staje się formą aktywną (holoenzymem), gdy koenzym się wiąże.
W dwunastnicy, zymogeny trzustkowe, trypsynogen, chymotrypsynogen, proelastaza i prokarboksypeptydaza są przekształcane w aktywne enzymy przez enteropeptydazę i trypsynę. Chymotrypsynogen, pojedynczy łańcuch polipeptydowy o 245 resztach aminokwasowych, jest przekształcany w alfa-chymotrypsynę, która ma trzy łańcuchy polipeptydowe połączone dwoma z pięciu wiązań disulfidowych obecnych w pierwotnej strukturze chymotrypsynogenu.
.