Zymogen (/ˈzaɪmədʒən, -moʊ-/), nazývaný také proenzym (/ˌproʊˈɛnzaɪm/), je neaktivní prekurzor enzymu. Aby se zymogen stal aktivním enzymem, vyžaduje biochemickou změnu (například hydrolýzní reakci, která odhalí aktivní místo, nebo změnu konfigurace, která odhalí aktivní místo). K biochemické změně obvykle dochází v Golgiho tělesech, kde se štěpí určitá část prekurzoru enzymu, aby se aktivoval. Inaktivující část, která je odštěpena, může být peptidová jednotka nebo může jít o samostatně se skládající domény obsahující více než 100 zbytků. Ačkoli omezují schopnost enzymu, tato N-koncová prodloužení enzymu neboli „prosegment“ často napomáhají stabilizaci a skládání enzymu, který inhibují.
Slinivka břišní vylučuje zymogeny částečně proto, aby zabránila enzymům trávit bílkoviny v buňkách, v nichž jsou syntetizovány. Enzymy jako pepsin se vytvářejí ve formě pepsinogenu, neaktivního zymogenu. Pepsinogen se aktivuje, když jej hlavní buňky uvolní do žaludeční kyseliny, jejíž kyselina chlorovodíková jej částečně aktivuje. Další částečně inaktivovaný pepsinogen dokončí aktivaci odstraněním peptidu, čímž se z pepsinogenu stane pepsin. K náhodné aktivaci zymogenů může dojít, když je vylučovací kanálek ve slinivce břišní zablokován žlučovým kamenem, což vede k akutní pankreatitidě.
Houby také vylučují trávicí enzymy do prostředí jako zymogeny. Vnější prostředí má jiné pH než uvnitř houbové buňky, a to mění strukturu zymogenu na aktivní enzym.
Dalším způsobem, jak mohou enzymy existovat v neaktivní formě a později se přeměnit na aktivní formu, je aktivace pouze po navázání kofaktoru, tzv. koenzymu. V tomto systému se neaktivní forma (apoenzym) stává aktivní formou (holoenzym), když se naváže koenzym.
V duodenu se pankreatické zymogeny, trypsinogen, chymotrypsinogen, proelastáza a prokarboxypeptidáza přeměňují na aktivní enzymy enteropeptidázou a trypsinem. Chymotrypsinogen, jednoduchý polypeptidový řetězec o 245 aminokyselinových zbytcích, se přeměňuje na alfa-chymotrypsin, který má tři polypeptidové řetězce spojené dvěma z pěti disulfidových vazeb přítomných v primární struktuře chymotrypsinogenu.
.