Uno zimogeno (/ˈzaɪmədʒən, -moʊ-/), chiamato anche proenzima (/ˌproʊˈɛnzaɪm/), è un precursore inattivo di un enzima. Uno zimogeno richiede un cambiamento biochimico (come una reazione di idrolisi che rivela il sito attivo, o il cambiamento della configurazione per rivelare il sito attivo) per diventare un enzima attivo. Il cambiamento biochimico avviene di solito nei corpi del Golgi, dove una parte specifica dell’enzima precursore viene scissa per attivarlo. Il pezzo inattivante che viene scisso può essere un’unità peptidica, o possono essere domini di ripiegamento indipendenti che comprendono più di 100 residui. Anche se limitano la capacità dell’enzima, queste estensioni N-terminali dell’enzima o un “prosegmento” spesso aiutano la stabilizzazione e il ripiegamento dell’enzima che inibiscono.

Il pancreas secerne zimogeni in parte per impedire agli enzimi di digerire le proteine nelle cellule in cui sono sintetizzati. Gli enzimi come la pepsina sono creati sotto forma di pepsinogeno, uno zimogeno inattivo. Il pepsinogeno viene attivato quando le cellule capo lo rilasciano nell’acido gastrico, il cui acido cloridrico lo attiva parzialmente. Un altro pepsinogeno parzialmente inattivato completa l’attivazione rimuovendo il peptide, trasformando il pepsinogeno in pepsina. L’attivazione accidentale degli zimogeni può avvenire quando il condotto di secrezione nel pancreas è bloccato da un calcolo biliare, con conseguente pancreatite acuta.

Anche i funghi secernono enzimi digestivi nell’ambiente come zimogeni. L’ambiente esterno ha un pH diverso rispetto all’interno della cellula fungina e questo cambia la struttura dello zimogeno in un enzima attivo.

Un altro modo in cui gli enzimi possono esistere in forme inattive e successivamente essere convertiti in forme attive è attivandosi solo quando un cofattore, chiamato coenzima, è legato. In questo sistema, la forma inattiva (l’apoenzima) diventa la forma attiva (l’oloenzima) quando il coenzima si lega.

Nel duodeno, gli zimogeni pancreatici, tripsinogeno, chimotripsinogeno, proelastasi e procarbossipeptidasi sono convertiti in enzimi attivi da enteropeptidasi e tripsina. Il chimotripsinogeno, è una singola catena polipeptidica di 245 residui di aminoacidi, viene convertito in alfa-cimotripsina, che ha tre catene polipeptidiche collegate da due dei cinque legami disolfuro presenti nella struttura primaria del chimotripsinogeno.

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