En zymogen (/ˈzaɪmədʒən, -moʊ-/), även kallad proenzym (/ˌproʊˈɛnzaɪm/), är en inaktiv föregångare till ett enzym. En zymogen kräver en biokemisk förändring (t.ex. en hydrolysereaktion som avslöjar den aktiva platsen, eller en förändring av konfigurationen så att den aktiva platsen avslöjas) för att den ska bli ett aktivt enzym. Den biokemiska förändringen sker vanligtvis i Golgikropparna, där en specifik del av prekursorenzymet klyvs för att aktivera det. Den inaktiverande delen som klyvs bort kan vara en peptidenhet, eller kan vara oberoende vikningsdomäner som omfattar mer än 100 rester. Även om de begränsar enzymets förmåga hjälper dessa N-terminala förlängningar av enzymet eller ett ”prosegment” ofta till att stabilisera och veckla det enzym som de hämmar.
Pankreas utsöndrar zymogener delvis för att hindra enzymerna från att smälta proteiner i de celler där de syntetiseras. Enzymer som pepsin skapas i form av pepsinogen, en inaktiv zymogen. Pepsinogen aktiveras när chefscellerna släpper ut det i magsyran, vars saltsyra delvis aktiverar det. En annan delvis inaktiverad pepsinogen fullbordar aktiveringen genom att ta bort peptiden, vilket gör pepsinogen till pepsin. Oavsiktlig aktivering av zymogener kan ske när sekretionskanalen i bukspottkörteln blockeras av en gallsten, vilket resulterar i akut pankreatit.
Svampar utsöndrar också matsmältningsenzymer i miljön som zymogener. Den yttre miljön har ett annat pH än inne i svampcellen och detta förändrar zymogens struktur till ett aktivt enzym.
Ett annat sätt som enzymer kan existera i inaktiva former och senare omvandlas till aktiva former är genom att de aktiveras endast när en kofaktor, ett så kallat koenzym, är bunden. I detta system blir den inaktiva formen (apoenzym) den aktiva formen (holoenzym) när koenzymet binds.
I tolvfingertarmen omvandlas de pankreatiska zymogena enzymerna trypsinogen, chymotrypsinogen, proelastas och prokarboxypeptidas till aktiva enzymer av enteropeptidas och trypsin. Chymotrypsinogen, som är en enda polypeptidkedja med 245 aminosyrarester, omvandlas till alfa-chymotrypsin, som har tre polypeptidkedjor som är sammanlänkade med två av de fem disulfidbindningar som finns i den primära strukturen hos chymotrypsinogen.