Tämä on kuratoitu sivu. Ilmoita korjaukset Microbewikiin.

Mikrobiologinen biorealuesivu suvusta Streptococcus mitis

Luokitus

Korkeamman asteen taksonit

Bakteerit; Firmicutes; Bacilli; Lactobacillales; Streptococcaceae;

Lajit

NCBI: Taxonomy

Streptococcus mitis

Kuvaus ja merkitys

Streptococcus mitis ovat suuontelon kovia pintoja, kuten hampaiden kovakudoksia sekä limakalvoja kolonisoivia, suuontelon kommenssabakteereja, jotka kuuluvat suuontelon mikroflooraan. Ne ovat yleensä järjestäytyneet lyhyiksi ketjuiksi kookoksen muotoon (10). Nämä grampositiiviset bakteerit eivät yleensä ole patogeenisiä, mutta aiheuttavat yleisesti bakteeriendokardiittia, joka on sydämen sisäkerroksen tulehdus. S. mitis on alfahemolyyttinen eli se voi hajottaa punasoluja. S. mitis ei ole liikkuva, se ei muodosta itiöitä eikä sillä ole ryhmäkohtaisia antigeenejä (2). S. mitis elää optimaalisesti 30-35 celsiusasteen lämpötilassa, mikä tekee niistä mesofiilisiä. Ne ovat fakultatiivisia anaerobeja eli bakteereita, jotka valmistavat ATP:tä aerobisella hengityksellä, jos happea on läsnä, mutta kykenevät myös siirtymään fermentaatioon hapen puuttuessa (7).

GENOMIN RAKENNE

S. mitis -bakteerin genomi on sekvensoitu, ja se koostuu ympyränmuotoisesta kromosomista, jossa on noin kaksi miljoonaa bp:tä, ja se on vaihteleva eri kantojen välillä. Sen GC- ja AT-pitoisuudet ovat 40,4 % ja 59,1 %. Geenejä on yhteensä 2222, joista 2149 on proteiineja koodaavia geenejä (3).

S. mitis -bakteerin lipoproteiineja Pb1A ja Pb1B koodaavat geenit ovat klusteroituneet lähelle geenejä, jotka ovat hyvin samankaltaisia streptokokki-faagien r1t, 01205 ja Dp-1 kanssa. Tämä viittaa siihen, että Pb1A ja Pb1B saattavat sijaita profaagissa (4). Tämän mahdollisuuden testaamiseksi käytettiin mitomysiini C:tä ja UV-valoa, koska molemmat voivat indusoida monien faagien lyyttisen syklin. S. mitis -viljelmät altistettiin näille, ja Western blot -analyysillä havaittiin Pb1A:n ja Pb1B:n ekspression merkittävä lisääntyminen. S. mitis -viljelmissä näkyi faagipartikkeleita, jotka nimettiin SM1:ksi. Tämän faagin DNA-genomi oli noin 35 kb. Kaikissa näissä kokeissa pääteltiin, että Pb1A:ta ja Pb1B:tä koodaa lysogeeninen bakteriofagi (4).

Solun rakenne ja aineenvaihdunta

4.1 Solun rakenne

Kuten elektronimikroskooppi osoitti, S. mitis -kannat kantavat tavallisesti harvakseltaan jakautuneita pitkiä fibrillejä, ja niiden solujen pintoja pidetään usein pehmeinä. S. mitis -kantojen polyelektrolyyttikerroksen elektroforeettinen pehmeys ja kiinteä negatiivinen varaustiheys -1,2 -4,3 × 106 Cm-3 määritettiin pehmeiden hiukkasten analyysillä käyttäen mitattuja elektroforeettisia liikkuvuuksia (5).

S. mitis -kannoissa esiintyy erittäin usein solunulkoisia pintarakenteita, ja niistä on löydetty erilaisia, eri pituisia, jopa useiden mikrometrien pituisia lisäkkeitä (5). Eri kantojen välillä umpilisäkkeiden tiheys solupinnoilla voi vaihdella merkittävästi (5).

S. mitis -bakteerille on ominaista sen C-polysakkaridinen soluseinä ja teiköhapon kaltainen polysakkaridi. Teiköhapon kaltainen polysakkaridi sisältää heptasakkaridifosfaatin toistuvan yksikön, joka ei koostu ribitoli- eikä glyserolifosfaatista, kuten teiköhapoissa tavallisesti nähdään (6). S. mitisin C-polysakkaridi sisältää jokaisessa toistuvassa yksikössä kaksi fosfokoliinijäämää ja molemmat galaktosamiinijäämät (6).

4.2 Aineenvaihdunta

S. mitis on fasilitoitunut anaerobi, mikä tekee sen aineenvaihdunnasta hyvin monipuolisen. S. mitisissä on havaittu solunsisäisen glykogeenin hyödyntämistä ja synteesiä sekä sen kataboliaa laktaatiksi. Glykogeenin kaltainen polysakkaridi toimii S. mitisin ainoana hyödynnettävissä olevan energian lähteenä (7).

Kun eksogeeninen energialähde puuttuu, polysakkaridin hajottaminen tarjoaa S. mitisille energiaa hyödynnettävissä olevassa muodossa, sillä soluilla, joilla polysakkaridi on lisääntynyt β-galaktosidaasiaktiivisuus, kun sitä indusoidaan tiometyyligalaktosidilla (8). Kun soluja indusoitiin vastaavalla tavalla, polysakkaridia sisältämättömien solujen ja S. mitisin polysakkaridinegatiivisen muunnoksen β-galaktosidaasiaktiivisuus ei lisääntynyt. S. mitisin endogeenisen aineenvaihdunnan ainoa substraatti on solunsisäinen polysakkaridi (8).

Ekologia

S. mitis on osa nisäkkäiden normaalia kasvistoa. Ne elävät yleensä suussa, nielussa ja nenänielussa. Tietyillä S. mitis -kannoilla on kyky tuottaa IgIA1-proteaasia ja sitoa syljen alfa-amylaasia, jotka ovat kaksi ominaisuutta, jotka ovat määrääviä streptococcus viridans -bakteereille, jotka ovat suuri ryhmä yleensä ei-patogeenisiä, kommenssiaalisia streptokokkibakteereja. Joillakin neuraminidaasia tuottavilla S. mitis -bakteereilla on taipumus kolonisoitua limakalvopinnoille, vaikka tämän entsyymin tuotantoa ei tarvita onnistuneeseen kolonisaatioon (9). Immunoglobuliini A1 -proteaasiaktiivisuus tai kyky sitoa syljestä peräisin olevaa α-amylaasia ei kuitenkaan ollut pysyvien genotyyppien ensisijainen ominaisuus. S. mitisin valtaamien uusien kloonien pääasiallinen alkuperä löytyy hengitysteistä (9).

Patologia

S. mitis on yleensä odontogeenisen infektion ja endokardiitin etiologinen aiheuttaja, ja vain joissakin tapauksissa se on tunnustettu hengitystiepatogeeniksi. Yleisin isäntä on ihminen. Tärkein vuorovaikutus infektiivisen endokardiitin patogeneesissä on bakteerien suora sitoutuminen verihiutaleisiin (10). S. mitis on vierasperäinen organismi, joka on läheistä sukua patogeenille Streptococcus pneumoniae, joka on korvatulehduksen, keuhkokuumeen, sepsiksen ja aivokalvontulehduksen aiheuttaja. Näiden lajien välillä on havaittu homologista rekombinaatiota, ja geneettisten determinanttien siirtyminen S. mitis -bakteerista S. pneumoniae -bakteeriin edistää patogeenin penisilliiniresistenssiä (10).

Lukuisten faagien tiedetään kantavan determinantteja, jotka lisäävät virulenssia bakteeri-isäntää kohtaan.Nämä tekijät ovat olleet pääasiassa erittyviä toksiineja, kuten streptokokin erytrogeeninen toksiini, stafylokokin enterotoksiini A, difteriatoksiini ja koleratoksiini (10). Muita faagikoodattuja virulenssideterminantteja ovat solunulkoiset entsyymit, kuten stafylokinaasi ja streptokokin hyaluronidaasi, entsyymit, jotka muuttavat isäntäkannan antigeenisiä ominaisuuksia, ja ulkokalvoproteiinit, jotka lisäävät seerumiresistenssiä (10). On todennäköistä, että Pb1A ja Pb1B sitovat verihiutaleita suoraan, vaikka mekanismia, jolla PblA ja PblB välittävät S. mitis -bakteerin sitoutumista verihiutaleisiin, ei ole selvitetty. Näin ollen PblA:n ja PblB:n koodaaminen lysogeenisen SM1:n avulla saattaa edustaa faagivälitteisten virulenssideterminanttien luokkaa (10).

Sovellus biotekniikkaan

Vähäisessä määrässä S. mitis -isolaatteja on havaittu kolesterolista riippuvainen sytolysiini nimeltä mitilysiini. Mitilysiinigeeni sekvensoitiin seitsemästä S. mitis -isolaatista. Vertailu pneumokokin pneumolysiinigeeniin osoittaa 15 aminohapposubstituutiota (11). S. mitis näyttää vapauttavan mitilysiiniä solunulkoisesti. Entsyymi-immunosorbenttimäärityksen ja neutralointimäärityksen tulosten perusteella yksi S. mitis -isolaatti saattaa tuottaa mitilysiinin lisäksi hemolyyttistä toksiinia (11). Koska geneettistä vaihtoa tiedetään tapahtuvan S. mitis -bakteerin ja Streptococcus pneumoniae -bakteerin välillä, tällä löydöksellä voi olla vaikutuksia pneumokokkitautiin ja sen ominaisuuksiin perustuvien rokotteiden tai hoitojen kehittämiseen pneumokokkitautia vastaan (11).

Ajan tasalla olevat tutkimukset

Ready (ym.) analysoi antibioottiresistenssiä koodaavia geenejä, jotka löytyvät samoista geneettisistä alkuaineista kuin elohopean (Hg:n) resistenssi- eli resistenssi- eli vastustuskykyyn johtavat geenit. He käyttivät hammaslääketieteellisiä tekniikoita, joissa käytettiin restauraatiomateriaaleja, jotka voivat edistää sekä Hg-resistenssiä että antibioottiresistenssiä (12). He käyttivät in vitro -biofilmimallia kasvattaakseen hammasplakkeja amalgaamialustoilla ja kiilteellä ja tarkkailivat Hg-resistenttien bakteerien määrää ja osuutta ajan myötä. Eristetyistä 42 Hg-resistentistä bakteerista 98 prosenttia oli streptokokkeja, joista S. mitis oli hallitseva. Seitsemänkymmentäyksi prosenttia Hg-resistenteistä isolaateista oli resistenttejä myös useille antibiooteille; tetrasykliiniä esiintyi eniten (12). Tämän tutkimuksen tulokset ”osoittavat, että amalgaamirestauraatioiden asettamisella voi olla merkitystä suuontelossa esiintyvien Hg- ja antibioottiresistenttien bakteerien määrän edistämisessä” ja keinoja estää bakteerien muuttuminen antibioottiresistenteiksi geenejä analysoimalla (12).

Oliveira (et al.) tutki Brasiliassa esiintyvän puun Talisia esculentan (TEL) lektiinin ja Labramia bojerin siemenistä saatavan proteiinin (Labramin) kykyä estää mikrobien tarttumista ja käyttää antimikrobisia vaikutuksia. ”Näiden proteiinien pienimmät estävät ja bakterisidiset pitoisuudet määritettiin käyttäen 5 bakteerilajia: Streptococcus mutans UA159, Streptococcus sobrinus 6715, Streptococcus sanguinis ATCC10556, S. mitis ATCC903 ja Streptococcus oralis PB182” (13). Adheesiomääritys tehtiin käyttämällä näitä viittä bakteerilajia. Labramin osoitti inhiboivia vaikutuksia S. mutansin ja S. sobrinusin adheesiolle. Nämä tulokset osoittavat, että ”Labramiini on mahdollisesti käyttökelpoinen biofilmiä estävänä lääkkeenä” (13).

Ip (ym.) tutki ainutlaatuisia pneumokokkikantoja ja epätyypillisiä sekvenssivariaatioita ”gyraasi- ja topoisomeraasigeenien kinolooniresistenssiä määrittävillä alueilla (quinolone resistance-determining regions, QRDR:t) verrattuna Streptococcus pneumoniae R6 -kantaan” (14). Käyttämällä näiden kuuden lokuksen sekvenssejä koskevaa MLST-analyysiä (multilocus sequence typing) ”erotettiin ’epätyypilliset’ kannat pneumokokkeista, ja nämä kannat klusteroituivat tiiviisti S. mitiksen kanssa” (14). Kaikilla näillä kannoilla on yhdestä kolmeen gyrA-, gyrB-, parC- ja parE-geeniä, joiden ”QRDR-sekvenssit klusteroituivat S. pneumoniaen geenien kanssa, mikä antaa todisteita gyraasi- ja topoisomeraasigeenien QRDR-sekvenssien horisontaalisesta siirrosta pneumokokkeista viridans streptokokkeihin” (14). Näillä geeneillä on myös fluorokinoloniresistenssi viridans-streptokokkeihin. Potilailta saatujen 32 karakterisoidun S. mitis- ja Streptococcus oralis -kannan fluorokinoloniresistenssiaineet analysoitiin. Rekombinaatiotapahtumilla ja de novo -mutaatioilla on merkittävä rooli bakteerien fluorokinoloniresistenssin kehittymisessä ja sen ehkäisemisessä (14).

1. Bischoff, J., Domrachev, M., Federhen, S., Hotton, C., Leipe, D., Soussov, V., Sternberg, R., Turner, S. NCBI:n taksonomiatietokanta Saatu 26.8.2007

2. Entrez Genome ProjectAccessed: Aug 23, 2007

3. TIGR CMR Genome Database, DNA Fact Table Accessed: Aug 26, 2007

4. Whalan RH, Funnell SG, Bowler LD, Hudson MJ, Robinson A, Dowson CG. ABC-kuljettajan lipoproteiinien PiuA ja PiaA jakautuminen ja geneettinen monimuotoisuus Streptococcus pneumoniaen ja sukulaisstreptokokkien sisällä. J Bacteriol. Feb 2006. Volume 188, No.3. p. 1031-1038.

5. Rodríguez, V., Busscher, H., Van der Mei, W. ja H. Streptococcus mitis -bakteerin soluseinän pehmeys mikroelektroforeesilla tutkittuna. Electrophoresis. 2002. Volume 23. p. 2007-2011.

6. Bergstrom, N., Jansson, P.E., Kilian, M., Skov Sorensen, U.B. Structures of two cell wall-associated polysaccharides of a Streptococcus mitis biovar 1 strain. Ainutlaatuinen teiköhapon kaltainen polysakkaridi ja O-ryhmän antigeeni, joka on pneumokokkien kanssa yhteinen C-polysakkaridi. Eur-J-Biochem. Dec. 2000. Volume 267, No. 24. p. 7147-57.

7. Houte, J.V., Jansen, H.M. Role of Glycogen in Survival of Streptococcus mitis. Journal of Bacteriology. Mar. 1970. Volume 101, No. 3. p. 1083-1085.

8. Gibbons, R. J. (Forsyth Dental Center, Boston Mass.). J. Bacteriol. 1964. Volume 87. p. 1512-1520.

9. Kirchherr, J.L., Bowden, G.H., Richmond, D.A., Sheridan, M.J., Wirth, K.A., Cole, M.F. Streptococcus mitis biovar 1 -fenotyyppien jakaantuminen ihmisen imeväisikäisten suupinnoilla ensimmäisen elinvuoden aikana. Microbial Ecology in Health and Disease. Sept. 2005. Volume 17, Issue 3. p. 138 – 145.

10. Bensing, B.A., Rubens, C.E., Sullam, P.M. Genetic Loci of Streptococcus mitis That Mediate Binding to Human Platelets. Infect Immun. Mar. 2001. Volume 69, No. 3. p. 1373-1380.

11. Jefferies, J., Nieminen, L., Kirkham, L., Johnston, C., Smith, A. ja Mitchell, T.J. Identification of a Secreted Cholesterol-Dependent Cytolysin (Mitilysin) from Streptococcus mitis. J Bacteriol. Jan. 2007. Volume 189, No. 2. p. 627-632.

12. Ready, D., Pratten, J., Mordan, N., Watts, E., Wilson, M. Amalgaamialtistuksen vaikutus elohopea- ja antibioottiresistentteihin bakteereihin. Int J Antimicrob Agents. Jul. 2007.; Volume 30, No. 1. p. 34-39.

13. Oliveira, M.R., Napimoga, M.H., Cogo, K., Gonçalves, R.B., Macedo, M.L., Freire, M.G., Groppo, F.C. Inhibition of bacterial adherence to saliva-coated through plant lectins. J Oral Sci. Jun. 2007. Volume 49, No. 2. p. 141-145.

14. Ip, M., Chau, S.S., Chi, F., Tang, J., Chan, P.K. Fluorokinoloniresistenssi epätyypillisissä pneumokokkeissa ja suun streptokokkeissa: todisteita Streptococcus pneumoniae -bakteerista peräisin olevien fluorokinoloniresistenssideterminanttien horisontaalisesta geenisiirrosta. Antimicrob Agents Chemother. Aug. 2007. Volume 51, No. 8. p. 2690-700.

Suomentanut Nancy Le oppilas Rachel Larsen

Suomentanut KLB

.

Vastaa

Sähköpostiosoitettasi ei julkaista.