Mikrobiális biorégió oldala a Streptococcus mitis nemzetségről
Classification
Higher order taxa
Bacteria; Firmicutes; Bacilli; Lactobacillales; Streptococcaceae;
Species
NCBI: Taxonómia
Streptococcus mitis
leírás és jelentősége
A Streptococcus mitis kommenzális baktériumok, amelyek a szájüregben lévő kemény felületeket, például a fogászati kemény szöveteket, valamint a nyálkahártyákat kolonizálják, és a szájflóra részét képezik. Általában rövid láncokba rendeződve, kokkusz alakban fordulnak elő (10). Ezek a Gram-pozitív baktériumok általában nem patogének, de gyakran okoznak bakteriális endokarditiszt, ami a szív belső rétegének gyulladása. Az S. mitis alfa hemolitikus, ami azt jelenti, hogy képes lebontani a vörösvértesteket. Az S. mitis nem mozgékony, nem képez spórákat, és nincsenek csoportspecifikus antigénjei (2). Az S. mitis optimálisan 30 és 35 Celsius-fok közötti hőmérsékleten él, tehát mezofil. Fakultatív anaerobok, azaz olyan baktériumok, amelyek oxigén jelenlétében aerob légzéssel ATP-t állítanak elő, de oxigén hiányában fermentációra is képesek átállni (7).
Genomszerkezet
A S. mitis genomját szekvenálták, és egy körülbelül kétmillió bp hosszúságú, körkörös kromoszómából áll, amely a különböző törzseknél eltérő. GC- és AT-tartalma 40,4%, illetve 59,1%. Összesen 2222 gén van, amelyek közül 2149 fehérjéket kódoló gén (3).
A S. mitisben a Pb1A és Pb1B lipoproteineket kódoló gének a streptococcus r1t, 01205 és Dp-1 fágokhoz nagyon hasonló gének közelében csoportosulnak. Ez arra utal, hogy a Pb1A és a Pb1B egy profágon belül helyezkedhet el (4). Ennek a lehetőségnek a tesztelésére mitomicin C-t és UV-fényt használtunk, mivel mindkettő számos fág lítiás ciklusát képes indukálni. Az S. mitis kultúrákat ennek tettük ki, és Western blot analízissel a Pb1A és Pb1B expressziójának jelentős növekedését mutattuk ki. A S. mitis kultúrákban fágrészecskék voltak láthatóak, amelyeket SM1-nek neveztünk el. Ennek a fágnak körülbelül 35 kb DNS-genomja volt. Mindezen kísérletek arra a következtetésre jutottak, hogy a Pb1A és a Pb1B egy lizogén bakteriofág kódolja (4).
Cellaszerkezet és anyagcsere
4.1. Sejtszerkezet
Amint azt az elektronmikroszkópia kimutatta, az S. mitis törzsek általában ritkán eloszló, hosszú fibrillákat hordoznak, és sejtfelületük gyakran puhának tekinthető. A S. mitis törzsek polielektrolit rétegének elektroforetikus lágyságát és rögzített negatív töltéssűrűségét -1,2 és -4,3×106 Cm-3 között határozták meg a lágy részecskék elemzésével, mért elektroforetikus mozgékonyságok felhasználásával (5).
A S. mitis törzseken igen nagy gyakorisággal fordulnak elő extracelluláris felületi struktúrák, és különböző hosszúságú, akár több mikron hosszúságú függelékeket találtak (5). A különböző törzsek között a sejtfelszínen lévő függelékek sűrűsége jelentősen változhat (5).
A S. mitisre jellemző a C-poliszacharid sejtfal és egy teichoic acid-szerű poliszacharid. A teichonsavszerű poliszacharid egy heptaszacharid foszfát ismétlődő egységet tartalmaz, amely nem áll sem ribitolból, sem glicerin-foszfátból, ahogyan az általában a teichonsavakban látható (6). A S. mitis C-poliszacharidja minden ismétlődő egységben két foszfokolin- és két galaktozamin-maradékot tartalmaz (6).
4.2. Anyagcsere
A S. mitis facilitált anaerob, ami nagyon sokoldalúvá teszi anyagcseréjét. A S. mitisben kimutatták az intracelluláris glikogén hasznosítását és szintézisét, valamint laktáttá történő katabolizmusát. A glikogénszerű poliszacharid az egyetlen hasznosítható energiaforrásként funkcionál a S. mitisben (7).
Az exogén energiaforrás hiányában a poliszacharid lebontása hasznosítható formában biztosítja az S. mitis számára az energiát, a poliszachariddal rendelkező sejteknél a β-galaktozidáz aktivitás megnövekedett, ha tiometilgalaktoziddal indukálják (8). Hasonló módon indukálva a poliszacharidot nem tartalmazó sejtek és a S. mitis poliszacharid-negatív változatának β-galaktozidáz aktivitása nem nőtt. A S. mitis endogén metabolizmusának egyetlen szubsztrátja az intracelluláris poliszacharid (8).
Ökológia
A S. mitis a normál emlősflóra része. Általában a szájban, a torokban és az orrgaratban élnek. Az S. mitis egyes törzsei képesek IgIA1 proteázt termelni és nyál alfa-amilázt kötni, amely két olyan tulajdonság, amely meghatározó a streptococcus viridans, azaz az általában nem patogén, kommenzális, streptococcus baktériumok nagy csoportja számára. Néhány neuraminidázt termelő S. mitis hajlamos a nyálkahártya felszínén kolonizálni, bár ennek az enzimnek a termelése nem szükséges a sikeres kolonizációhoz (9). Azonban sem az immunglobulin A1 proteáz aktivitás, sem a nyálból származó α-amiláz megkötésének képessége nem volt a perzisztens genotípusok preferenciális jellemzője. A S. mitis által elfoglalt új klónok fő származási helye a légutakban található (9).
Patológia
A S. mitis általában odontogén fertőzés és endocarditis etiológiai kórokozója, és csak néhány esetben ismerték el légúti kórokozóként. Leggyakoribb gazdája az ember. A fertőző endocarditis patogenezisében a fő kölcsönhatás a baktériumok közvetlen kötődése a vérlemezkékhez (10). A S. mitis egy kommenzális organizmus, amely szoros rokonságban áll a Streptococcus pneumoniae kórokozóval, a középfülgyulladás, tüdőgyulladás, szepszis és agyhártyagyulladás kórokozójával. Megfigyelték az e fajok közötti homológ rekombinációt, és a genetikai determinánsoknak az S. mitisből az S. pneumoniae-be történő átvitele hozzájárul a kórokozó penicillinrezisztenciájához (10).
Számos fágokról ismert, hogy a baktériumgazda virulenciáját növelő determinánsokat hordoznak. ezek a faktorok túlnyomórészt szekretált toxinok, mint például a streptococcus eritrogén toxin, a staphylococcus enterotoxin A, a diftéria toxin és a kolera toxin (10). Egyéb fágkódolt virulencia-determinánsok közé tartoznak az extracelluláris enzimek, mint a staphylokináz és a streptococcus hyaluronidáz, a gazdatörzs antigén tulajdonságait megváltoztató enzimek és a külső membránfehérjék, amelyek növelik a szérumrezisztenciát (10). Valószínű, hogy a Pb1A és a Pb1B közvetlenül kötődik a vérlemezkékhez, bár azt a mechanizmust, amellyel a PblA és a PblB közvetíti a S. mitis vérlemezkék kötődését, nem mutatták be. Így a PblA és PblB lizogén SM1 általi kódolása a fágok által közvetített virulencia determinánsok egy osztályát képviselheti (10).
A biotechnológia alkalmazása
Egy kis számú S. mitis izolátumban kimutattak egy koleszterin-függő citolízint, a mitilizint. A mitilizin génjét hét S. mitis izolátumból szekvenálták. A pneumococcus pneumolysin génjével való összehasonlítás 15 aminosavcserét mutat (11). Úgy tűnik, hogy az S. mitis a mitilizin extracellulárisan szabadul fel. Az enzimhez kötött immunoszorbens teszt és a neutralizációs teszt eredményei alapján az S. mitis egyik izolátuma a mitilizin mellett egy hemolitikus toxint is termelhet (11). Mivel ismert, hogy az S. mitis és a Streptococcus pneumoniae között genetikai csere történik, ez a megállapítás hatással lehet a pneumococcus betegség elleni vakcinák vagy terápiák fejlesztésére, amelyek a pneumolysinre és annak tulajdonságaira épülnek (11).
Current Research
Ready (et al) elemezte az antibiotikum-rezisztenciát kódoló géneket, amelyek ugyanazon a genetikai elemen találhatók, mint a higany (Hg) rezisztencia gének. Olyan fogászati technikákat alkalmaztak, amelyek olyan restaurációs anyagokat használtak, amelyek elősegíthetik a Hg-rezisztenciát és az antibiotikum-rezisztenciát is (12). Egy in vitro biofilm-modell segítségével fogászati plakkokat növesztettek amalgám aljzaton és zománcon, és megfigyelték a Hg-rezisztens baktériumok számát és arányát az idő múlásával. A 42 izolált Hg-rezisztens baktérium 98%-a streptococcus volt, a S. mitis dominált. A Hg-rezisztens izolátumok 71%-a különböző antibiotikumokkal szemben is rezisztens volt; a leggyakrabban a tetraciklinnel találkoztak (12). A vizsgálat eredményei “arra utalnak, hogy az amalgámrestaurációk elhelyezése szerepet játszhat a szájüregben jelenlévő Hg- és antibiotikum-rezisztens baktériumok szintjének elősegítésében”, valamint arra, hogy a gének elemzésével hogyan lehet megelőzni a baktériumok antibiotikum-rezisztenssé válását (12).
Oliveira (et al.) a Brazíliában található Talisia esculenta (TEL) fából származó lektin és a Labramia bojeri magokból származó fehérje (Labramin) képességét vizsgálta a mikrobák megtapadásának gátlására és antimikrobiális hatások alkalmazására. “E fehérjék minimális gátló és baktericid koncentrációit 5 baktériumfaj felhasználásával határoztuk meg: Streptococcus mutans UA159, Streptococcus sobrinus 6715, Streptococcus sanguinis ATCC10556, S. mitis ATCC903 és Streptococcus oralis PB182” (13). Az adherencia vizsgálatot ezen 5 baktériumfaj felhasználásával végezték el. A Labramin gátló hatást mutatott a S. mutans és a S. sobrinus adherenciájára. Ezek az eredmények azt jelzik, hogy “a Labramin potenciálisan hasznos biofilm-gátló gyógyszerként” (13).
Ip (et al) egyedi pneumococcus törzseket és atipikus szekvencia-variációkat vizsgált a “gyráz és topoizomeráz gének kinolonrezisztenciát meghatározó régióiban (QRDR) a Streptococcus pneumoniae R6 törzzsel összehasonlítva” (14). A hat lokusz szekvenciáinak szekvenciáin végzett multilokális szekvencia-tipizálási (MLST) elemzés segítségével “az “atipikus” törzseket megkülönböztették a pneumococcusoktól, és ezek a törzsek szorosan klasztereződtek a S. mitis törzzsel” (14). Mindezek a törzsek egy-három gyrA, gyrB, parC és parE génnel rendelkeznek, amelyek “QRDR-szekvenciái klasztereződtek a S. pneumoniae génjeivel, ami bizonyítékot szolgáltat a gyráz és topoizomeráz gének QRDR-jének a pneumococcusokból a viridans streptococcusokba történő horizontális átvitelére” (14). Ezek a gének a viridans streptococcusok fluorokinolon-rezisztenciájával is rendelkeznek. A betegekből származó 32 jellemzett S. mitis és Streptococcus oralis törzs fluorokinolon-rezisztenciáját elemezték. A rekombinációs események és a de novo mutációk jelentős szerepet játszanak a baktériumok fluorokinolon-rezisztenciájának kialakulásában és annak megelőzésében (14).
1. Bischoff, J., Domrachev, M., Federhen, S., Hotton, C., Leipe, D., Soussov, V., Sternberg, R., Turner, S. NCBI taxonómiai adatbázis Hozzáférés: 2007. aug. 26.
2. Entrez Genome ProjectAccessed: Aug 26, 2007
4. Whalan RH, Funnell SG, Bowler LD, Hudson MJ, Robinson A, Dowson CG. A PiuA és PiaA ABC transzporter lipoproteinek eloszlása és genetikai diverzitása a Streptococcus pneumoniae és rokon streptococcusokon belül. J Bacteriol. Febr. 2006. Volume 188, No.3. p. 1031-1038.
5. Rodríguez, V., Busscher, H., Van der Mei, W. és H. A Streptococcus mitis baktérium sejtfalának lágysága mikroelektroforézissel vizsgálva. Electrophoresis. 2002. Volume 23. p. 2007-2011.
6. Bergstrom, N., Jansson, P.E., Kilian, M., Skov Sorensen, U.B. Structures of two cell wall-associated polysaccharides of a Streptococcus mitis biovar 1 strain. Egy egyedi teichoic acid-szerű poliszacharid és az O csoportú antigén, amely a pneumococcusokkal közös C-poliszacharid. Eur-J-Biochem. Dec. 2000. Volume 267, No. 24. p. 7147-57.
7. Houte, J.V., Jansen, H.M. Role of Glycogen in Survival of Streptococcus mitis. Journal of Bacteriology. Mar. 1970. Volume 101, No. 3. p. 1083-1085.
8. Gibbons, R. J. (Forsyth Dental Center, Boston Mass.). J. Bacteriol. 1964. Volume 87. p. 1512-1520.
9. Kirchherr, J.L., Bowden, G.H., Richmond, D.A., Sheridan, M.J., Wirth, K.A., Cole, M.F. Streptococcus mitis biovar 1 fenotípusok eloszlása emberi csecsemők vedlő és nem vedlő szájfelületein az élet első évében. Microbial Ecology in Health and Disease. Sept. 2005. Volume 17, Issue 3. p. 138 – 145.
10. Bensing, B.A., Rubens, C.E., Sullam, P.M. Genetic Loci of Streptococcus mitis That Mediate Binding to Human Platelets. Infect Immun. Mar. 2001. Volume 69, No. 3. p. 1373-1380.
11. Jefferies, J., Nieminen, L., Kirkham, L., Johnston, C., Smith, A., and Mitchell, T.J. Identification of a Secreted Cholesterol-Dependent Cytolysin (Mitilysin) from Streptococcus mitis. J Bacteriol. Jan. 2007. Volume 189, No. 2. p. 627-632.
12. Ready, D., Pratten, J., Mordan, N., Watts, E., Wilson, M. The effect of amalgam exposure on mercury- and antibiotic-resistant bacteria. Int J Antimicrob Agents. Jul. 2007.; 30. kötet, 1. szám. 34-39. o.
13. Oliveira, M.R., Napimoga, M.H., Cogo, K., Gonçalves, R.B., Macedo, M.L., Freire, M.G., Groppo, F.C. Inhibition of bacterial adherence to saliva-coated through plant lectins. J Oral Sci. Jun. 2007. Volume 49, No. 2. p. 141-145.
14. Ip, M., Chau, S.S., Chi, F., Tang, J., Chan, P.K. Fluorokinolon-rezisztencia atípusos pneumococcusokban és orális streptococcusokban: bizonyíték a Streptococcus pneumoniae fluorokinolon-rezisztencia determinánsainak horizontális génátvitelére. Antimicrob Agents Chemother. Aug. 2007. Volume 51, No. 8. p. 2690-700.
Szerkesztette: Nancy Le Rachel Larsen tanítványa
Szerkesztette: KLB
.