Een Microbiële Biorealm-pagina over het geslacht Streptococcus mitis
Classificatie
Hogere orde taxa
Bacteriën; Firmicutes; Bacillen; Lactobacillales; Streptococcaceae;
Soorten
NCBI: Taxonomy
Streptococcus mitis
Beschrijving en betekenis
Streptococcus mitis zijn commensale bacteriën die harde oppervlakken in de mondholte koloniseren, zoals harde tandweefsels en slijmvliezen, en die deel uitmaken van de mondflora. Zij zijn gewoonlijk gerangschikt in korte ketens in de vorm van cocci (10). Deze Gram-positieve bacteriën zijn gewoonlijk niet pathogeen, maar veroorzaken vaak bacteriële endocarditis, dat is de ontsteking van de binnenste laag van het hart. S. mitis zijn alfa-hemolytisch, wat betekent dat ze rode bloedcellen kunnen afbreken. S. mitis zijn niet beweeglijk, vormen geen sporen en hebben geen groepsspecifieke antigenen (2). S. mitis leven optimaal bij temperaturen tussen 30 en 35 graden Celsius, waardoor ze mesofiel zijn. Het zijn facultatief anaërobe bacteriën, dat is een bacterie die ATP maakt door aërobe ademhaling als er zuurstof aanwezig is, maar ook in staat is om over te schakelen op fermentatie bij afwezigheid van zuurstof (7).
Genoomstructuur
Het genoom van S. mitis is gesequenced en bestaat uit een cirkelvormig chromosoom met ongeveer twee miljoen bp dat varieert bij verschillende stammen. Het GC- en AT-gehalte bedraagt respectievelijk 40,4% en 59,1%. Er zijn in totaal 2222 genen waarvan 2149 eiwitcoderende genen (3).
De genen die coderen voor de lipoproteïnen Pb1A en Pb1B in S. mitis zijn geclusterd dicht bij de genen die sterk lijken op de streptokokken fagen r1t, 01205 en Dp-1. Dit impliceert dat Pb1A en Pb1B zich in een prophage zouden kunnen bevinden (4). Om deze mogelijkheid te testen werden mitomycine C en UV licht gebruikt omdat beide de lytische cyclus van vele fagen kunnen induceren. Culturen van S. mitis werden hieraan blootgesteld en een significante toename van expressie van Pb1A en Pb1B werd gedetecteerd door Western blot analyse. In de culturen van S. mitis werden faagdeeltjes zichtbaar, die de naam SM1 kregen. Deze faag had een DNA-genoom van ongeveer 35 kb. Al deze experimenten leidden tot de conclusie dat Pb1A en Pb1B gecodeerd worden door een lysogene bacteriofaag (4).
Celstructuur en metabolisme
4.1 Celstructuur
Zoals aangetoond door elektronenmicroscopie, dragen S. mitis-stammen gewoonlijk spaarzaam verdeelde, lange fibrillen, en hun celoppervlakken worden vaak als zacht beschouwd. De elektroforetische zachtheid en de vaste negatieve ladingsdichtheid van -1,2 tot -4,3×106 Cm-3 in de polyelektrolytlaag van S. mitis-stammen, werden bepaald door de analyse van zachte deeltjes met behulp van gemeten elektroforetische mobiliteiten (5).
Er is een zeer hoge frequentie van voorkomen van extracellulaire oppervlaktestructuren op S. mitis-stammen en een verscheidenheid aan aanhangsels met verschillende lengtes tot enkele microns zijn gevonden (5). Tussen verschillende stammen kan de dichtheid van aanhangsels op celoppervlakken aanzienlijk variëren (5).
S. mitis wordt gekenmerkt door zijn C-polysacharide celwand en een teichoïnezuurachtig polysacharide. De teichoïnezuurachtige polysacharide bevat een heptasacharide fosfaat repeterende eenheid die noch uit ribitol noch uit glycerol fosfaat bestaat zoals normaal in teichoïnezuren (6). Het C-polysacharide van S. mitis bevat, in elke repeterende eenheid, twee residuen van fosocholine en beide galactosamineresiduen (6).
4.2 Metabolisme
S. mitis is een gefaciliteerde anaerobe, waardoor zijn metabolisme zeer veelzijdig is. Het gebruik en de synthese van intracellulair glycogeen en het katabolisme ervan tot lactaat is waargenomen in S. mitis. Het glycogeenachtige polysaccharide fungeert als de enige bron van bruikbare energie in S. mitis (7).
Wanneer een exogene energiebron afwezig is, voorziet de afbraak van polysaccharide S. mitis van energie in een bruikbare vorm, want cellen die polysaccharide hebben verhoogd de β-galactosidase activiteit wanneer geïnduceerd met thiomethyl galactoside (8). Wanneer cellen zonder polysaccharide en een polysaccharide-negatieve variant van S. mitis op soortgelijke wijze werden geïnduceerd, nam de β-galactosidase-activiteit niet toe. Het enige substraat voor het endogene metabolisme van S. mitis is intracellulair polysaccharide (8).
Ecologie
S. mitis is een onderdeel van de normale zoogdierflora. Ze leven meestal in de mond, keel en nasofarynx. Bepaalde stammen van S. mitis hebben de eigenschap IgIA1 protease te produceren en speeksel-alfa-amylase te binden, twee eigenschappen die bepalend zijn voor streptococcus viridans, een grote groep van over het algemeen niet-pathogene, commensale, streptokokkenbacteriën. Sommige S. mitis die neuraminidase produceren hebben de neiging mucosale oppervlakken te koloniseren, hoewel de productie van dit enzym niet vereist is voor succesvolle kolonisatie (9). Noch de immunoglobuline A1 protease activiteit, noch het vermogen om α-amylase uit speeksel te binden was echter een preferentieel kenmerk van persistente genotypes. De belangrijkste oorsprong van nieuwe klonen bezet door S. mitis kan gevonden worden in de luchtwegen (9).
Pathologie
S. mitis is gewoonlijk een etiologische agent in odontogene infectie en endocarditis en slechts in enkele gevallen zijn ze erkend als respiratoire pathogenen. De meest voorkomende gastheer is de mens. De belangrijkste interactie in de pathogenese van infectieuze endocarditis is de directe binding van bacteriën aan bloedplaatjes (10). S. mitis is een commensaal organisme dat nauw verwant is met de ziekteverwekker Streptococcus pneumoniae, de veroorzaker van otitis, pneumonie, sepsis en meningitis. Homologe recombinatie tussen deze soorten is waargenomen en de overdracht van genetische determinanten van S. mitis naar S. pneumoniae draagt bij tot penicillineresistentie bij de ziekteverwekker (10).
Van talrijke fagen is bekend dat zij determinanten dragen die de virulentie voor de bacteriële gastheer verhogen. Deze factoren zijn voornamelijk gesecreteerde toxinen, zoals het streptokokken erythrogene toxine, staphylokokken enterotoxine A, difterietoxine, en choleratoxine (10). Andere door fagen gecodeerde virulentiedeterminanten zijn extracellulaire enzymen zoals staphylokinase en streptokokkenhyaluronidase, enzymen die de antigene eigenschappen van de gaststam veranderen, en buitenmembraaneiwitten die de serumresistentie verhogen (10). Het is waarschijnlijk dat Pb1A en Pb1B bloedplaatjes direct binden, hoewel het mechanisme waarmee PblA en PblB de binding van bloedplaatjes door S. mitis mediëren niet is geïllustreerd. De codering van PblA en PblB door het lysogene SM1 kan dus een klasse van faag-gemedieerde virulentiedeterminanten vertegenwoordigen (10).
Toepassing op biotechnologie
In een klein aantal S. mitis-isolaten werd een cholesterol-afhankelijk cytolysine, mitilysine genaamd, gedetecteerd. Van zeven isolaten van S. mitis werd het mitilysine-gen gesequeneerd. Vergelijkingen met het pneumokokken-gen voor pneumolysine laten 15 aminozuursubstituties zien (11). S. mitis lijkt mitilysine extracellulair vrij te geven. Gebaseerd op enzyme-linked immunosorbent assay en neutralisatie assay resultaten, kan één isolaat van S. mitis naast mitilysine ook een hemolytisch toxine produceren (11). Aangezien bekend is dat genetische uitwisseling plaatsvindt tussen S. mitis en Streptococcus pneumoniae, kan deze bevinding implicaties hebben voor de ontwikkeling van vaccins of therapieën voor pneumokokkenziekte die gebaseerd zijn op pneumolysine en de eigenschappen daarvan (11).
Current Research
Ready (et al) analyseerde genen die coderen voor antibioticaresistentie die te vinden zijn op dezelfde genetische elementen als de kwik (Hg) resistentie genen. Zij maakten gebruik van tandtechnieken waarbij restauratiematerialen werden gebruikt die zowel Hg-resistentie als antibioticaresistentie kunnen bevorderen (12). Met behulp van een in vitro biofilmmodel om tandplaques op amalgaamsubstraten en glazuur te laten groeien, observeerden zij het aantal en aandeel van Hg-resistente bacteriën in de loop van de tijd. Van de 42 geïsoleerde Hg-resistente bacteriën waren 98% streptokokken, waarbij S. mitis de overhand had. Eenenzeventig procent van de Hg-resistente isolaten waren ook resistent tegen een verscheidenheid van antibiotica; tetracycline kwam het meest voor (12). De resultaten van deze studie “wijzen erop dat de plaatsing van amalgaamrestauraties een rol kan spelen bij het bevorderen van het niveau van Hg- en antibioticaresistente bacteriën in de mondholte” en manieren om te voorkomen dat bacteriën antibioticaresistent worden door het analyseren van de genen (12).
Oliveira (et al.) onderzocht het vermogen van lectine uit Talisia esculenta (TEL), een boom die in Brazilië voorkomt, en een eiwit uit Labramia bojeri zaden (Labramin) om de aanhechting van microben te remmen en antimicrobiële effecten te bewerkstelligen. “De minimale remmende en bactericide concentraties van deze eiwitten werden bepaald met behulp van 5 soorten bacteriën: Streptococcus mutans UA159, Streptococcus sobrinus 6715, Streptococcus sanguinis ATCC10556, S. mitis ATCC903 en Streptococcus oralis PB182” (13). Een adhesietest werd uitgevoerd met deze 5 bacteriesoorten. Labramine bleek een remmende werking te hebben op de adhesie van S. mutans en S. sobrinus. Deze resultaten wijzen erop dat “Labramin potentieel nuttig is als een biofilm-remmend geneesmiddel” (13).
Ip (et al) onderzochten unieke stammen van pneumokokken en atypische sequentievariaties binnen de “quinolon resistentie-bepalende regio’s (QRDR’s) van de gyrase en topoisomerase genen in vergelijking met de Streptococcus pneumoniae R6 stam” (14). Met behulp van multilocus sequence typing (MLST) analyse op sequenties van de zes loci “onderscheidden de ‘atypische’ stammen zich van pneumokokken en deze stammen clusterden nauw met S. mitis” (14). Al deze stammen hebben één tot drie gyrA-, gyrB-, parC- en parE-genen waarvan de “QRDR-sequenties geclusterd zijn met die van S. pneumoniae, hetgeen bewijs levert voor horizontale overdracht van de QRDR’s van de gyrase- en topoisomerase-genen van pneumokokken naar viridans streptokokken” (14). Deze genen bezitten ook fluorochinolon-resistentie tegen viridans streptokokken. De fluorochinolonen-resistentiegenen van 32 gekarakteriseerde S. mitis- en Streptococcus oralis-stammen van patiënten werden geanalyseerd. De recombinatiegebeurtenissen en de novo mutaties spelen een belangrijke rol bij de ontwikkeling van fluorochinolonresistentie bij bacteriën en hoe dit te voorkomen (14).
1. Bischoff, J., Domrachev, M., Federhen, S., Hotton, C., Leipe, D., Soussov, V., Sternberg, R., Turner, S. NCBI taxonomy databaseAccessed Aug. 26, 2007
2. Entrez Genome ProjectAccessed: 23 aug 2007
3. TIGR CMR Genome Database, DNA Fact TableGeopend: 26 aug 2007
4. Whalan RH, Funnell SG, Bowler LD, Hudson MJ, Robinson A, Dowson CG. Distribution and genetic diversity of the ABC transporter lipoproteins PiuA and PiaA within Streptococcus pneumoniae and related streptococci. J Bacteriol. Feb 2006. Volume 188, No.3. p. 1031-1038.
5. Rodríguez, V., Busscher, H., Van der Mei, W., and H. Softness of the bacterial cell wall of Streptococcus mitis as probed by micro-electrophoresis. Elektroforese. 2002. Volume 23. p. 2007-2011.
6. Bergstrom, N., Jansson, P.E., Kilian, M., Skov Sorensen, U.B. Structuren van twee celwand-geassocieerde polysacchariden van een Streptococcus mitis biovar 1 stam. Een uniek teichoïnezuur-achtig polysacharide en het groep O-antigeen dat een C-polysacharide is, gemeen met pneumokokken. Eur-J-Biochem. Dec. 2000. Volume 267, No. 24. p. 7147-57.
7. Houte, J.V., Jansen, H.M. Role of Glycogen in Survival of Streptococcus mitis. Tijdschrift voor Bacteriologie. Mar. 1970. Volume 101, No. 3. p. 1083-1085.
8. Gibbons, R. J. (Forsyth Dental Center, Boston Mass.). J. Bacteriol. 1964. Volume 87. p. 1512-1520.
9. Kirchherr, J.L., Bowden, G.H., Richmond, D.A., Sheridan, M.J., Wirth, K.A., Cole, M.F. Distribution of Streptococcus mitis biovar 1 phenotypes on shedding and non-shedding oral surfaces of human infants during the first year of life. Microbial Ecology in Health and Disease. Sept. 2005. Volume 17, Issue 3. p. 138 – 145.
10. Bensing, B.A., Rubens, C.E., Sullam, P.M. Genetic Loci of Streptococcus mitis That Mediate Binding to Human Platelets. Infect Immun. Mar. 2001. Volume 69, No. 3. p. 1373-1380.
11. Jefferies, J., Nieminen, L., Kirkham, L., Johnston, C., Smith, A., and Mitchell, T.J. Identification of a Secreted Cholesterol-Dependent Cytolysin (Mitilysin) from Streptococcus mitis. J Bacteriol. Jan. 2007. Volume 189, No. 2. p. 627-632.
12. Ready, D., Pratten, J., Mordan, N., Watts, E., Wilson, M. The effect of amalgam exposure on mercury- and antibiotic-resistant bacteria. Int J Antimicrob Agents. Jul. 2007.; Volume 30, No. 1. p. 34-39.
13. Oliveira, M.R., Napimoga, M.H., Cogo, K., Gonçalves, R.B., Macedo, M.L., Freire, M.G., Groppo, F.C. Inhibition of bacterial adherence to saliva-coated through plant lectins. J Oral Sci. Jun. 2007. Volume 49, No. 2. p. 141-145.
14. Ip, M., Chau, S.S., Chi, F., Tang, J., Chan, P.K. Fluoroquinolonresistentie in atypische pneumokokken en orale streptokokken: bewijs van horizontale genoverdracht van fluoroquinolonresistentie determinanten van Streptococcus pneumoniae. Antimicrob Agents Chemother. Aug. 2007. Volume 51, No. 8. p. 2690-700.
Geredigeerd door Nancy Le student van Rachel Larsen
Geredigeerd door KLB