酵素原（/ˈzaɪmədʒən, -moʊ-/）はプロ酵素（/ˌproʊˈɛnzaɪm/）とも呼ばれますが、酵素の不活性の前身であるものです。 酵素原が活性型酵素になるためには、生化学的な変化（加水分解反応により活性部位が現れる、あるいは活性部位が現れるように構造を変化させるなど）が必要である。 生化学的変化は通常ゴルジ体で起こり、そこで前駆体酵素の特定の部分が切断され、活性化される。 切断される不活性化断片は、ペプチド単位であったり、100残基以上からなる独立したフォールディングドメインであったりする。 酵素の能力を制限するものの、これらの酵素のN末端延長部分、または「プロセグメンツ」は、しばしば、阻害する酵素の安定化とフォールディングを助けることがある。 ペプシンのような酵素は、ペプシノーゲンという不活性なザイモゲンの形でつくられる。 ペプシノーゲンは、主任細胞が胃酸の中に放出すると、その塩酸によって部分的に活性化される。 ペプシノーゲンは塩酸によって部分的に活性化され、さらに別の部分的に不活性化されたペプシノーゲンがペプチドを除去して活性化を完了し、ペプシンに変化する。 膵臓の分泌管が胆石でふさがれると、誤って酵素が活性化され、急性膵炎を起こすことがある
菌類も消化酵素を酵素源として環境中に分泌している。 8143>
また、酵素が不活性型で存在し、後に活性型に変換される方法として、補酵素と呼ばれる補酵素が結合したときのみ活性化されるというものがある。 8143＞＜210＞十二指腸では、膵臓の酵素原であるトリプシノーゲン、キモトリプシノーゲン、プロエラスターゼ、プロカルボキシペプチダーゼが、エンテロペプチダーゼとトリプシンにより活性酵素に変換される。 キモトリプシノーゲンは245個のアミノ酸からなる単一ポリペプチド鎖で、キモトリプシノーゲンの一次構造に存在する5個のジスルフィド結合のうち2個で結合した3個のポリペプチド鎖からなるαキモトリプシンへ変換される
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