Strona Microbial Biorealm poświęcona rodzajowi Streptococcus mitis
Klasyfikacja
Takty wyższego rzędu
Bacteria; Firmicutes; Bacilli; Lactobacillales; Streptococcaceae;
Gatunki
NCBI: Taxonomy
Streptococcus mitis
Opis i znaczenie
Streptococcus mitis są bakteriami komensalnymi, które kolonizują twarde powierzchnie w jamie ustnej, takie jak twarde tkanki zębów, jak również błony śluzowe i są częścią flory jamy ustnej. Zwykle są one ułożone w krótkie łańcuchy w kształcie kokcytów (10). Te Gram-dodatnie bakterie nie są zwykle chorobotwórcze, ale powszechnie wywołują bakteryjne zapalenie wsierdzia, które jest zapaleniem wewnętrznej warstwy serca. S. mitis są alfa hemolityczne, co oznacza, że mogą rozbijać czerwone krwinki. S. mitis nie są ruchliwe, nie tworzą przetrwalników i nie posiadają antygenów specyficznych dla danej grupy (2). S. mitis żyją optymalnie w temperaturze pomiędzy 30 a 35 stopni Celsjusza, co czyni je mezofilami. Są one fakultatywnymi beztlenowcami, czyli bakteriami, które wytwarzają ATP przez oddychanie tlenowe, jeśli obecny jest tlen, ale są również zdolne do przejścia na fermentację przy braku tlenu (7).
Struktura genomu
Genom S. mitis został zsekwencjonowany i składa się z kolistego chromosomu o około dwóch milionach bp, który różni się w zależności od szczepu. Zawartość GC i AT wynosi odpowiednio 40,4% i 59,1%. Istnieje w sumie 2222 genów, z których 2149 to geny kodujące białka (3).
Geny kodujące lipoproteiny Pb1A i Pb1B w S. mitis są skupione blisko genów, które są bardzo podobne do fagów paciorkowcowych r1t, 01205 i Dp-1. Sugeruje to, że Pb1A i Pb1B mogą być zlokalizowane w obrębie profaga (4). Aby sprawdzić tę możliwość, zastosowano mitomycynę C i promieniowanie UV, ponieważ oba te czynniki mogą indukować cykl lityczny wielu fagów. Hodowle S. mitis zostały poddane działaniu tych czynników, a analiza Western blot wykazała znaczny wzrost ekspresji Pb1A i Pb1B. W hodowlach S. mitis widoczne były cząstki faga, któremu nadano nazwę SM1. Fag ten miał genom DNA o wielkości około 35 kb. Wszystkie te eksperymenty doprowadziły do wniosku, że Pb1A i Pb1B są kodowane przez lizogenicznego bakteriofaga (4).
Struktura komórki i metabolizm
4.1 Struktura komórki
Jak wykazano w mikroskopii elektronowej, szczepy S. mitis zwykle posiadają słabo rozmieszczone, długie fibryle, a ich powierzchnie komórkowe są często uważane za miękkie. Miękkość elektroforetyczną i stałą gęstość ładunku ujemnego od -1,2 do -4,3×106 Cm-3 w warstwie polielektrolitowej szczepów S. mitis, określono na podstawie analizy miękkich cząstek z wykorzystaniem zmierzonych ruchów elektroforetycznych (5).
Na szczepach S. mitis występuje bardzo duża częstotliwość występowania struktur powierzchni zewnątrzkomórkowej i znaleziono wiele wyrostków o różnej długości do kilku mikronów (5). Pomiędzy różnymi szczepami gęstość wyrostków na powierzchniach komórek może się znacznie różnić (5).
S. mitis charakteryzuje się ścianą komórkową z polisacharydu C oraz polisacharydu podobnego do kwasu teichoinowego. Polisacharyd podobny do kwasu teichoinowego zawiera heptasacharydową jednostkę powtarzającą fosforan, która nie składa się ani z rybitolu, ani z fosforanu glicerolu, jak to zwykle obserwuje się w kwasach teichoinowych (6). C-polisacharyd S. mitis zawiera w każdej powtarzającej się jednostce dwie reszty fosfocholiny i obie reszty galaktozaminy (6).
4.2 Metabolizm
S. mitis jest ułatwionym beztlenowcem, co czyni jego metabolizm bardzo wszechstronnym. U S. mitis wykryto wykorzystywanie i syntezę wewnątrzkomórkowego glikogenu oraz jego katabolizm do mleczanu. Polisacharyd podobny do glikogenu funkcjonuje jako jedyne źródło możliwej do wykorzystania energii u S. mitis (7).
Gdy egzogenne źródło energii jest nieobecne, rozpad polisacharydu dostarcza S. mitis energii w formie możliwej do wykorzystania, dla komórek, które mają polisacharyd zwiększoną aktywność β-galaktozydazy, gdy są indukowane galaktozydem tiometylu (8). Przy podobnej indukcji, komórki pozbawione polisacharydu oraz wariant S. mitis nie posiadający polisacharydu nie zwiększyły aktywności β-galaktozydazy. Jedynym substratem dla endogennego metabolizmu S. mitis jest wewnątrzkomórkowy polisacharyd (8).
Ekologia
S. mitis jest częścią normalnej flory ssaków. Zazwyczaj zasiedlają jamę ustną, gardło i nosogardło. Niektóre szczepy S. mitis mają zdolność do wytwarzania proteazy IgIA1 i wiązania alfa-amylazy ślinowej, które to dwie właściwości są wyznacznikami dla streptococcus viridans, które stanowią dużą grupę ogólnie niepatogennych, komensalnych bakterii paciorkowcowych. Niektóre S. mitis, które wytwarzają neuraminidazę mają tendencję do kolonizowania powierzchni błon śluzowych, chociaż produkcja tego enzymu nie jest wymagana do skutecznej kolonizacji (9). Jednak ani aktywność proteazy immunoglobuliny A1, ani zdolność do wiązania α-amylazy ze śliny nie były preferencyjną cechą trwałych genotypów. Głównym miejscem pochodzenia nowych klonów zajętych przez S. mitis są drogi oddechowe (9).
Patologia
S. mitis jest zwykle czynnikiem etiologicznym w zakażeniach odontogennych i zapaleniu wsierdzia i tylko w niektórych przypadkach został uznany za patogen układu oddechowego. Najczęstszym gospodarzem jest człowiek. Główną interakcją w patogenezie infekcyjnego zapalenia wsierdzia jest bezpośrednie wiązanie się bakterii z płytkami krwi (10). S. mitis jest organizmem komensalnym, który jest blisko spokrewniony z patogenem Streptococcus pneumoniae, czynnikiem wywołującym zapalenie ucha, zapalenie płuc, sepsę i zapalenie opon mózgowo-rdzeniowych. Zaobserwowano homologiczną rekombinację pomiędzy tymi gatunkami, a transfer determinantów genetycznych z S. mitis do S. pneumoniae przyczynia się do oporności patogenu na penicylinę (10).
Zastosowanie w biotechnologii
W niewielkiej liczbie izolatów S. mitis wykryto zależną od cholesterolu cytolizynę o nazwie mitilizyna. Gen mitilizyny został zsekwencjonowany z siedmiu izolatów S. mitis. Porównania z genem pneumokokowej pneumolizyny wykazują 15 substytucji aminokwasowych (11). Wydaje się, że S. mitis uwalnia mitilizynę pozakomórkowo. Na podstawie wyników testu immunoenzymatycznego i testu neutralizacji, jeden z izolatów S. mitis może wytwarzać oprócz mitilizyny także toksynę hemolityczną (11). Ponieważ wiadomo, że wymiana genetyczna występuje między S. mitis i Streptococcus pneumoniae, odkrycie to może mieć implikacje dla rozwoju szczepionek lub terapii choroby pneumokokowej, które są oparte na pneumolizynie i jej właściwościach (11).
Bieżące badania
Ready (et al) analizował geny kodujące odporność na antybiotyki, które można znaleźć na tych samych elementach genetycznych co geny odporności na rtęć (Hg). Zastosowali oni techniki dentystyczne, w których wykorzystano materiały wypełnieniowe mogące promować oporność na Hg, jak również oporność na antybiotyki (12). Wykorzystując model biofilmu in vitro do hodowli płytek nazębnych na podłożu amalgamatowym i szkliwie, obserwowali liczbę i odsetek bakterii opornych na Hg w czasie. Spośród 42 wyizolowanych bakterii opornych na Hg, 98% stanowiły paciorkowce, z przewagą S. mitis. Siedemdziesiąt jeden procent izolatów opornych na Hg było również opornych na różne antybiotyki; najczęściej występowała tetracyklina (12). Wyniki tego badania „wskazują, że umieszczenie uzupełnień amalgamatowych może odgrywać rolę w promowaniu poziomu Hg- i bakterii opornych na antybiotyki obecnych w jamie ustnej” i sposobów zapobiegania bakteriom przed staniem się opornymi na antybiotyki poprzez analizę genów (12).
Oliveira (i wsp.) badali zdolność lektyny z Talisia esculenta (TEL), która jest drzewem występującym w Brazylii, oraz białka z nasion Labramia bojeri (Labramin) do hamowania przylegania mikrobów i stosowania działania przeciwdrobnoustrojowego. „Minimalne stężenia hamujące i bakteriobójcze tych białek zostały określone przy użyciu 5 gatunków bakterii: Streptococcus mutans UA159, Streptococcus sobrinus 6715, Streptococcus sanguinis ATCC10556, S. mitis ATCC903 i Streptococcus oralis PB182” (13). Przeprowadzono test adherencji z użyciem tych 5 gatunków bakterii. Labramin wykazał hamujący wpływ na przyleganie S. mutans i S. sobrinus. Wyniki te wskazują, że „Labramin jest potencjalnie użyteczny jako lek hamujący biofilm” (13).
Ip (et al) badał unikalne szczepy pneumokoków i nietypowe warianty sekwencji w obrębie „regionów determinujących oporność na chinolony (QRDRs) genów gyrazy i topoizomerazy w porównaniu ze szczepem Streptococcus pneumoniae R6” (14). Zastosowanie analizy multilocus sequence typing (MLST) na sekwencjach sześciu loci „odróżniło szczepy 'atypowe’ od pneumokoków i szczepy te ściśle grupowały się z S. mitis” (14). Wszystkie te szczepy posiadają od jednego do trzech genów gyrA, gyrB, parC i parE, których „sekwencje QRDR grupowały się z sekwencjami S. pneumoniae, dostarczając dowodów na horyzontalny transfer QRDR genów gyrazy i topoizomerazy z pneumokoków do paciorkowców viridans” (14). Geny te posiadają również oporność na fluorochinolony dla paciorkowców viridans. Analizie poddano czynniki oporności na fluorochinolony 32 scharakteryzowanych szczepów S. mitis i Streptococcus oralis pochodzących od pacjentów. Zdarzenia rekombinacyjne i mutacje de novo odgrywają istotną rolę w rozwoju oporności na fluorochinolony u bakterii i jak jej zapobiegać (14).
1. Bischoff, J., Domrachev, M., Federhen, S., Hotton, C., Leipe, D., Soussov, V., Sternberg, R., Turner, S. NCBI taxonomy database Accessed Aug. 26, 2007
2. Entrez Genome ProjectAccessed: Aug 23, 2007
3. TIGR CMR Genome Database, DNA Fact TableDostępne: Aug 26, 2007
4. Whalan RH, Funnell SG, Bowler LD, Hudson MJ, Robinson A, Dowson CG. Distribution and genetic diversity of the ABC transporter lipoproteins PiuA and PiaA within Streptococcus pneumoniae and related streptococci. J Bacteriol. Feb 2006. Volume 188, No.3. p. 1031-1038.
5. Rodríguez, V., Busscher, H., Van der Mei, W., and H. Softness of the bacterial cell wall of Streptococcus mitis as probed by micro-electrophoresis. Electrophoresis. 2002. Volume 23. p. 2007-2011.
6. Bergstrom, N., Jansson, P.E., Kilian, M., Skov Sorensen, U.B. Structures of two cell wall-associated polysaccharides of a Streptococcus mitis biovar 1 strain. A unique teichoic acid-like polysaccharide and the group O antigen which is a C-polysaccharide in common with pneumococci. Eur-J-Biochem. Dec. 2000. Volume 267, No. 24. p. 7147-57.
7. Houte, J.V., Jansen, H.M. Role of Glycogen in Survival of Streptococcus mitis. Journal of Bacteriology. Mar. 1970. Volume 101, No. 3. p. 1083-1085.
8. Gibbons, R. J. (Forsyth Dental Center, Boston Mass.). J. Bacteriol. 1964. Volume 87. p. 1512-1520.
9. Kirchherr, J.L., Bowden, G.H., Richmond, D.A., Sheridan, M.J., Wirth, K.A., Cole, M.F. Distribution of Streptococcus mitis biovar 1 phenotypes on shedding and non-shedding oral surfaces of human infants during the first year of life. Microbial Ecology in Health and Disease. Sept. 2005. Volume 17, Issue 3. p. 138 – 145.
10. Bensing, B.A., Rubens, C.E., Sullam, P.M. Genetic Loci of Streptococcus mitis That Mediate Binding to Human Platelets. Infect Immun. Mar. 2001. Volume 69, No. 3. p. 1373-1380.
11. Jefferies, J., Nieminen, L., Kirkham, L., Johnston, C., Smith, A., and Mitchell, T.J. Identification of a Secreted Cholesterol-Dependent Cytolysin (Mitilysin) from Streptococcus mitis. J Bacteriol. Jan. 2007. Volume 189, No. 2. p. 627-632.
12. Ready, D., Pratten, J., Mordan, N., Watts, E., Wilson, M. The effect of amalgam exposure on mercury- and antibiotic-resistant bacteria. Int J Antimicrob Agents. Jul. 2007.; Volume 30, No. 1. p. 34-39.
13. Oliveira, M.R., Napimoga, M.H., Cogo, K., Gonçalves, R.B., Macedo, M.L., Freire, M.G., Groppo, F.C. Inhibition of bacterial adherence to saliva-coated through plant lectins. J Oral Sci. Jun. 2007. Volume 49, No. 2. p. 141-145.
14. Ip, M., Chau, S.S., Chi, F., Tang, J., Chan, P.K. Fluoroquinolone resistance in atypical pneumococci and oral streptococci: evidence of horizontal gene transfer of fluoroquinolone resistance determinants from Streptococcus pneumoniae. Antimicrob Agents Chemother. Aug. 2007. Volume 51, No. 8. p. 2690-700.
Edytowana przez Nancy Le studentka Rachel Larsen
Edytowana przez KLB
.