Elävässä organismissa tuotetaan proteolyyttisiä entsyymejä (proteaaseja), jotka hajottavat ja muokkaavat proteiineja. Proteolyyttisten entsyymien päätehtävänä on hajottaa proteiinit peptideiksi tai aminohapoiksi, joita käytetään joko energianlähteenä tai rakennusaineina proteiinien uudelleensynteesissä. Lisäksi proteolyyttiset entsyymit muokkaavat soluympäristöjä ja helpottavat solujen migraatiota haavojen korjautumisen ja syövän, hedelmöittyneen munasolun ovulaation ja implantaation, alkion morfogeneesin ja maitorauhasten involuution yhteydessä imetyksen jälkeen.
Muuten tärkeä proteaasien tehtävä on niiden rooli säätelijöinä prosesseissa, kuten tulehduksessa, infektiossa ja veren hyytymisessä. Useimmat proteolyyttiset entsyymit ovat erittäin spesifisiä substraatilleen. Proteaasien luokittelu ei kuitenkaan perustu niiden substraatin valintaan vaan niiden toimintamekanismiin.
Neljä erilaista proteolyyttisten entsyymien ryhmää, jotka on nimetty katalyyttisestä aktiivisesta aktiivisuudesta vastaavan aktiivisen alueen aminohappojäännöksen mukaan, erotetaan yleensä toisistaan: asparagiiniproteaasit (esim. pepsiini), kysteiiniproteaasit (esim.esim. kathepsiini B ja kathepsiini H), seriiniproteaasit (esim. trypsiini, trombiini ja plasmiini) ja metalloproteaasit (esim. kollagenaasit ja gelatinaasit).Vaikka kunkin proteolyyttisten entsyymien ryhmän jäsenillä voi olla hyvin erilaisia biologisia toimintoja, aminohappoanalyysi osoittaa usein suurta rakenteellista samankaltaisuutta niiden välillä. Yhden entsyymin rakenteen ja toimintamekanismin yksityiskohtainen tuntemus voi monissa tapauksissa auttaa ymmärtämään muiden samaan ryhmään kuuluvien entsyymien rakennetta ja toimintoja.
proteaasien luokat |
|
| Nimi | aktiivinen paikka |
| seriiniproteaasit | Ser His Asp* |
| kystiiniproteaasit | Cys His Asp* |
| asparagiiniproteaasit | Asp Asp |
| metalliproteaasit | His His Zn2+ |
| *Asp:aa ei esiinny aina | |