En el organismo vivo, las enzimas proteolíticas (proteasas) se producen para degradar y modificar las proteínas. Una de las principales tareas de las enzimas proteolíticas es degradar las proteínas en péptidos o aminoácidos para utilizarlos como fuente de energía o como bloques de construcción para la resíntesis de proteínas. Además, las enzimas proteolíticas modifican los entornos celulares y facilitan la migración celular en relación con la reparación de heridas y el cáncer, la ovulación y la implantación del óvulo fecundado, la morfogénesis embrionaria y la involución de las glándulas mamarias tras la lactancia.
Otra función importante de las proteasas es su papel como reguladoras en procesos como la inflamación, la infección y la coagulación de la sangre. La mayoría de las enzimas proteolíticas son muy específicas para sus sustratos. Sin embargo, la clasificación de las proteasas no se basa en la elección del sustrato, sino en su mecanismo de acción.
En general, se distinguen cuatro grupos diferentes de enzimas proteolíticas, denominados por el residuo de aminoácido del sitio activo responsable de la actividad catalítica: las proteasas aspárticas (por ejemplo, la pepsina), las proteasas cisteínicas (por ejemplo, la catepsina B y la catepsina B).Aunque los miembros de cada grupo de enzimas proteolíticas pueden tener funciones biológicas muy diversas, el análisis de aminoácidos suele mostrar un alto grado de similitud estructural entre ellos. El conocimiento detallado de la estructura y el mecanismo de acción de una enzima puede, en muchos casos, revelar la comprensión de la estructura y las funciones de otras enzimas del mismo grupo.
Clases de proteasas |
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Nombre | sitio activo |
proteasas de serina | Ser His Asp* |
proteasas de cisteína | Cys His Asp* |
proteasas aspárticas | Asp Asp |
metalo proteasas | His His Zn2+ |
*Asp no siempre presente |