In het levende organisme worden proteolytische enzymen (proteasen) geproduceerd om eiwitten af te breken en te wijzigen. Een van de belangrijkste taken van proteolytische enzymen is het afbreken van eiwitten tot peptiden of aminozuren, die kunnen worden gebruikt als energiebron of als bouwstenen voor de hersynthese van eiwitten. Bovendien wijzigen proteolytische enzymen de cellulaire omgeving en vergemakkelijken zij de celmigratie in verband met wondherstel en kanker, ovulatie en innesteling van de bevruchte eicel, embryonale morfogenese, en involutie van de melkklieren na lactatie.
Een andere belangrijke functie van de proteasen is hun rol als regulatoren in processen als ontsteking, infectie en bloedstolling. De meeste proteolytische enzymen zijn zeer specifiek voor hun substraat. De classificatie van proteasen is echter niet gebaseerd op hun substraatkeuze, maar op hun werkingsmechanisme.
Vier verschillende groepen proteolytische enzymen, genoemd naar het actieve aminozuurresidu dat verantwoordelijk is voor de katalytische activiteit, worden in het algemeen onderscheiden: de asparagine proteasen (b.v. pepsine), de cystein proteasen (b.v. cathepsine B en cathepsine B).Hoewel de leden van elke groep proteolytische enzymen zeer uiteenlopende biologische functies kunnen hebben, blijkt uit aminozuuranalyse vaak een hoge mate van structurele gelijkenis tussen hen. Gedetailleerde kennis van de structuur en het werkingsmechanisme van één enzym kan in veel gevallen inzicht verschaffen in de structuur en functies van andere enzymen binnen dezelfde groep.
Klassen van proteasen |
|
Naam | actieve plaats |
serine-proteasen | Ser His Asp* |
cystein-proteasen | Cys His Asp* |
asparagine proteasen | Asp Asp |
metallo proteasen | His His Zn2+ |
*Asp niet altijd aanwezig |