Valin

Valin
Systematischer Name	(S)-2-amino-3-methyl-Butansäure
Abkürzungen	Val V
Chemische Formel	C5H11NO2
Molekulare Masse	117.15 g mol-1
Schmelzpunkt	315 °C
Dichte	1.230 g cm-3
Isoelektrischer Punkt	5,96
pKa	2,27 9.52
PubChem	1182
CAS-Nummer
EINECS-Nummer	200-773-6
SMILES	CC(C)(N)C(O)=O

Valin ist eine α-Aminosäure, die in den meisten Proteinen vorkommt und für die menschliche Ernährung essentiell ist. Ähnlich wie Leucin und Isoleucin ist es eine verzweigtkettige Aminosäure, deren Anhäufung im Blut und Urin aufgrund eines bestimmten Enzymmangels die schwere Stoffwechselerkrankung Ahornsirup-Urin-Krankheit verursacht.

Das L-Isomer von Valin, das die einzige Form ist, die an der Proteinsynthese beteiligt ist, ist eine der 20 Standardaminosäuren, die in tierischen Proteinen vorkommen und für die normale Funktion des Menschen erforderlich sind. Valin wird auch als „essentielle Aminosäure“ eingestuft, da sie vom menschlichen Körper nicht durch chemische Reaktionen aus anderen Verbindungen synthetisiert werden kann und daher mit der Nahrung aufgenommen werden muss.

Die Präzision und komplexe Koordination im Universum zeigt sich in der Rolle von Valin in Proteinen. Ähnlich wie Leucin und Isoleucin ist Valin aufgrund seiner Struktur wichtig für die korrekte Faltung von Proteinen. Die Funktionalität eines Proteins hängt von seiner Fähigkeit ab, sich in eine präzise dreidimensionale Form zu falten. Bei der Sichelzellkrankheit ersetzt Valin die hydrophile (wasserbindende) Aminosäure Glutaminsäure im Hämoglobin. Da Valin hydrophob (wasserabweisend) ist, faltet sich das Hämoglobin nicht richtig.

Bei essentiellen Aminosäuren ist es wichtig, dass der Einzelne disziplinierte Essgewohnheiten hat, um die richtigen Mengen zu erhalten. Dies wird bei der Ahornsirup-Urin-Krankheit deutlich, bei der man einen Mindestgehalt an Valin (und Leucin und Isoleucin) zu sich nehmen muss, ohne zu viel davon zu konsumieren, um die Symptome auszulösen.

Valin hat den Drei-Buchstaben-Code Val, den Ein-Buchstaben-Code V, die Codons GUU, GUC, GUA und GUG und die systematische Bezeichnung 2-Amino-3-methylbutansäure (IUPAC-IUB 1983). Valin ist nach der Baldrianpflanze benannt.

Struktur

In der Biochemie wird der Begriff Aminosäure häufig speziell für Alpha-Aminosäuren verwendet: jene Aminosäuren, bei denen die Amino- und die Carboxylatgruppe an denselben Kohlenstoff, den so genannten α-Kohlenstoff (Alpha-Kohlenstoff), gebunden sind. Die allgemeine Struktur dieser Alpha-Aminosäuren ist:

 R |H2N-C-COOH | H

wobei R eine für jede Aminosäure spezifische Seitenkette darstellt.

Die meisten Aminosäuren kommen in zwei möglichen optischen Isomeren vor, die als D und L bezeichnet werden. Die L-Aminosäuren stellen die große Mehrheit der in Proteinen vorkommenden Aminosäuren dar. Sie werden als proteinogene Aminosäuren bezeichnet. Wie der Name „proteinogen“ (wörtlich: eiweißbildend) andeutet, sind diese Aminosäuren durch den genetischen Standardcode kodiert und nehmen am Prozess der Proteinsynthese teil. Bei Valin ist nur das L-Stereoisomer an der Synthese von Säugetierproteinen beteiligt.

Die chemische Formel von Valin ist (CH3)2CH-CH(NH2)-COOH oder in der allgemeinen Form C5H11NO2 (IUPAC-IUB 1983).

Wie Isoleucin und Leucin hat Valin große aliphatische hydrophobe Seitenketten. Seine Moleküle sind starr, und seine gegenseitigen hydrophoben Wechselwirkungen sind wichtig für die korrekte Faltung von Proteinen, da diese Ketten dazu neigen, sich im Inneren des Proteinmoleküls zu befinden.

Quellen

Zu den Nahrungsquellen von Valin gehören Hüttenkäse, Fisch, Geflügel, Erdnüsse, Sesamsamen und Linsen.

In einem Bericht von 1994, der von fünf großen Zigarettenherstellern veröffentlicht wurde, ist Valin einer der 599 Zusatzstoffe zu Zigaretten. Wie bei den meisten Zigarettenzusatzstoffen ist der Grund für seine Aufnahme unbekannt.

Biosynthese

Als essentielle Aminosäure wird Valin in Tieren nicht synthetisiert und muss daher mit der Nahrung aufgenommen werden, normalerweise als Bestandteil von Proteinen. Valin wird in Pflanzen in mehreren Schritten ausgehend von Brenztraubensäure synthetisiert. Der erste Teil des Weges führt auch zu Leucin.

Das Zwischenprodukt α-Ketovalerat unterliegt einer reduktiven Aminierung mit Glutamat. Zu den an dieser Biosynthese beteiligten Enzymen gehören (Lehninger 2000):

1. Acetolactat-Synthase
2. Acetohydroxysäure-Isomeroreduktase
3. Dihydroxysäure-Dehydratase
4. Valin-Aminotransferase

Ahornsirup-Urin-Krankheit

Die Ahornsirup-Urin-Krankheit (MSUD) ist eine autosomal-rezessive Stoffwechselstörung des Aminosäurestoffwechsels. Sie wird auch als verzweigtkettige Ketoazidurie bezeichnet.

Diese Aminosäureazidopathie ist auf einen Mangel des Stoffwechselenzyms verzweigtkettige α-Ketosäure-Dehydrogenase (BCKDH) zurückzuführen, was zu einer Anhäufung der verzweigtkettigen Aminosäuren Valin, Leucin und Isoleucin im Blut und Urin führt.

MSUD zeichnet sich dadurch aus, dass das Kind einen süßlich riechenden Urin hat, der ähnlich wie Ahornsirup riecht. Säuglinge mit dieser Krankheit scheinen bei der Geburt gesund zu sein, erleiden aber unbehandelt schwere Hirnschäden und sterben schließlich. Aufgrund eines genetischen Flaschenhalseffekts ist MSUD bei Kindern amischer und mennonitischer Abstammung wesentlich häufiger anzutreffen.

Ab dem frühen Säuglingsalter ist die Krankheit durch schlechte Ernährung, Erbrechen, Energiemangel (Lethargie), Krampfanfälle und psychische Probleme gekennzeichnet. Der Urin der betroffenen Säuglinge hat einen charakteristischen süßen Geruch, der an verbranntes Karamell erinnert und der Erkrankung ihren Namen gibt.

Die Behandlung der MSUD erfordert wie bei Diabetes eine sorgfältige Überwachung der Blutchemie und beinhaltet sowohl eine spezielle Ernährung als auch häufige Tests. Um neurologische Schäden zu vermeiden, muss eine Diät mit einem Mindestgehalt an den Aminosäuren Valin, Leucin und Isoleucin eingehalten werden. In der Regel werden Patienten oder Eltern von Patienten von einem Arzt oder Ernährungsberater unterstützt. Diese Diät muss strikt und dauerhaft eingehalten werden. Mit der richtigen Behandlung sind die Betroffenen jedoch in der Lage, ein gesundes, normales Leben zu führen und nicht die schweren neurologischen Schäden zu erleiden, die die unbehandelte Krankheit kennzeichnen.

• Doolittle, R. F. 1989. „Redundancies in protein sequences.“ In Prediction of Protein Structures and the Principles of Protein Conformation. Edited by G. D. Fasman. New York: Plenum Press. ISBN 0306431319
• International Union of Pure and Applied Chemistry and International Union of Biochemistry and Molecular Biology (IUPAC-IUB) Joint Commission on Biochemical Nomenclature. 1983. „Nomenklatur und Symbolik für Aminosäuren und Peptide: Recommendations on organic & biochemical nomenclature, symbols & terminology.“ IUPAC-IUB. Retrieved June 14, 2007.
• Lehninger, A. L., D. L. Nelson, and M. M. Cox. 2000. Lehninger Principles of Biochemistry, 3. Aufl., New York: Worth Publishing. ISBN 1572591536

Alle Links abgerufen am 14. Januar 2016.

• Isoleucin und Valin Biosynthese.

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