În organismul viu, enzimele proteolitice (proteaze) sunt produse pentru a degrada și modifica proteinele. O sarcină principală a enzimelor proteolitice este de a degrada proteinele în peptide sau aminoacizi pentru a fi utilizate fie ca sursă de energie, fie ca blocuri de construcție pentru resinteza proteinelor. Mai mult, enzimele proteolitice modifică mediile celulare și facilitează migrația celulară în legătură cu repararea rănilor și cancerul, ovulația și implantarea ovulului fertilizat, morfogeneza embrionară și involuția glandelor mamare după lactație.
O altă funcție importantă a proteazelor este rolul lor de regulatori în procese precum inflamația, infecția și coagularea sângelui. Majoritatea enzimelor proteolitice sunt foarte specifice pentru substraturile lor. Cu toate acestea, clasificarea proteazelor nu se bazează pe alegerea substratului, ci pe mecanismul lor de acțiune.
Se disting, în general, patru grupe diferite de enzime proteolitice, denumite după reziduul de aminoacid din situsul activ responsabil de activitatea catalitică: proteazele aspartice (de exemplu, pepsina), proteazele cisteinice (de ex.g. catepsina B și catepsina H), proteazele cu serină (de exemplu, tripsina, trombina și plasmina) și metaloproteazele (de exemplu, colagenazele și gelatinazele).Deși membrii fiecărui grup de enzime proteolitice pot avea funcții biologice foarte diverse, analiza aminoacizilor arată adesea un grad ridicat de similaritate structurală între ele. Cunoașterea detaliată a structurii și a mecanismului de acțiune al unei enzime poate, în multe cazuri, să dezvăluie o înțelegere a structurii și a funcțiilor altor enzime din cadrul aceluiași grup.
Classe de proteaze |
|
| Nume | situație activă |
| serină proteaze | Ser His Asp* |
| cisteină proteaze | Cys His Asp* |
| proteaze aspartice | Asp Asp |
| metalo-proteaze | His His His Zn2+ |
| **Asp nu este întotdeauna prezent | |
.