W żywym organizmie, enzymy proteolityczne (proteazy) są produkowane w celu degradacji i modyfikacji białek. Głównym zadaniem enzymów proteolitycznych jest degradacja białek do peptydów lub aminokwasów, które mogą być wykorzystane jako źródło energii lub jako budulec do resyntezy białek. Ponadto enzymy proteolityczne modyfikują środowiska komórkowe i ułatwiają migrację komórek w związku z naprawą ran i nowotworami, owulacją i implantacją zapłodnionego jaja, morfogenezą zarodka i inwolucją gruczołów sutkowych po laktacji.
Inną ważną funkcją proteaz jest ich rola jako regulatorów w procesach takich jak zapalenie, infekcja i krzepnięcie krwi. Większość enzymów proteolitycznych jest wysoce specyficzna dla swoich substratów. Klasyfikacja proteaz nie jest jednak oparta na wyborze substratu, ale na ich mechanizmie działania.
Cztery różne grupy enzymów proteolitycznych, nazwane po reszcie aminokwasowej miejsca aktywnego odpowiedzialnej za aktywność katalityczną, są ogólnie wyróżniane: proteazy asparaginowe (np. pepsyna), proteazy cysteinowe (np.np. katepsyna B i katepsyna H), proteazy serynowe (np. trypsyna, trombina i plazmina) oraz metaloproteazy (np. kolagenazy i żelatynazy).Mimo, że członkowie każdej z grup enzymów proteolitycznych mogą pełnić bardzo zróżnicowane funkcje biologiczne, analiza aminokwasów często wykazuje wysoki stopień podobieństwa strukturalnego między nimi. Szczegółowa znajomość struktury i mechanizmu działania jednego enzymu może w wielu przypadkach ujawnić zrozumienie struktury i funkcji innych enzymów w obrębie tej samej grupy.
Klasy proteaz |
|
| Nazwa | miejsce aktywne |
| białka serynowe | Ser His Asp* |
| białka cysteinowe | Cys His Asp* |
| proteazy asparaginowe | Asp Asp |
| proteazy metallo | His His Zn2+ |
| *Asp nie zawsze obecny | |
.