タンパク質分解酵素とは何ですか？

生体内では、タンパク質を分解したり修飾するためにタンパク質分解酵素（プロテアーゼ）が産生されています。 タンパク質分解酵素の主な仕事は、タンパク質をペプチドやアミノ酸に分解して、エネルギー源として、あるいはタンパク質の再合成のためのビルディングブロックとして利用することである。 さらに、タンパク質分解酵素は、創傷修復や癌、受精卵の排卵と着床、胚の形態形成、授乳後の乳腺の退縮に関連して、細胞環境を修正し、細胞の移動を促進する。

もう一つの重要な機能は、炎症、感染、血液凝固などの過程で調節因子としての役割を担っていることである。 ほとんどのタンパク質分解酵素は、その基質に対して高い特異性を持っている。 しかし、プロテアーゼの分類は基質の選択ではなく、作用機序に基づいている。

一般に、触媒活性を担う活性部位アミノ酸残基の名前をとって名付けられた、4 つの異なるグループのタンパク質分解酵素が区別されている：アスパラギン酸プロテアーゼ（例：ペプシン）、システインプロテアーゼ（例：…）。それぞれのタンパク質分解酵素は、非常に多様な生物学的機能を持つが、アミノ酸分析により、しばしば構造的に高い類似性が示される。 ある酵素の構造と作用機序を詳細に知ることで、同じグループ内の他の酵素の構造と機能を理解することができる場合も少なくない。

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