Nell’organismo vivente, gli enzimi proteolitici (proteasi) sono prodotti per degradare e modificare le proteine. Uno dei compiti principali degli enzimi proteolitici è quello di degradare le proteine in peptidi o aminoacidi da utilizzare come fonte di energia o come blocchi per la risintesi delle proteine. Inoltre, gli enzimi proteolitici modificano gli ambienti cellulari e facilitano la migrazione cellulare in relazione alla riparazione delle ferite e al cancro, all’ovulazione e all’impianto dell’uovo fecondato, alla morfogenesi embrionale e all’involuzione delle ghiandole mammarie dopo l’allattamento.
Un’altra importante funzione delle proteasi è il loro ruolo di regolatori in processi come l’infiammazione, l’infezione e la coagulazione del sangue. La maggior parte degli enzimi proteolitici sono altamente specifici per i loro substrati. La classificazione delle proteasi, tuttavia, non si basa sulla loro scelta del substrato ma sul loro meccanismo d’azione.
Si distinguono generalmente quattro diversi gruppi di enzimi proteolitici, che prendono il nome dal residuo aminoacidico del sito attivo responsabile dell’attività catalitica: le proteasi aspartiche (ad es. la pepsina), le proteasi cisteiniche (ad es.Sebbene i membri di ciascun gruppo di enzimi proteolitici possano avere funzioni biologiche molto diverse, l’analisi degli aminoacidi mostra spesso un alto grado di somiglianza strutturale tra loro. La conoscenza dettagliata della struttura e del meccanismo d’azione di un enzima può in molti casi rivelare la comprensione della struttura e delle funzioni di altri enzimi dello stesso gruppo.
Classi di proteasi |
|
Nome | sito attivo |
proteasi della serina | Ser His Asp* |
proteasi della cisteina | Cys His Asp* |
proteasi aspartiche | Asp Asp |
metallo proteasi | His His Zn2+ |
*Asp non sempre presente |