Az élő szervezetben a fehérjék lebontására és módosítására proteolitikus enzimek (proteázok) termelődnek. A proteolitikus enzimek fő feladata a fehérjék peptidekre vagy aminosavakra történő lebontása, amelyeket vagy energiaforrásként, vagy a fehérjék újraszintézisének építőköveiként használnak fel. A proteolitikus enzimek továbbá módosítják a sejtek környezetét és elősegítik a sejtvándorlást a sebgyógyítással és a rákos megbetegedésekkel, a megtermékenyített petesejt ovulációjával és beültetésével, az embrionális morfogenezissel és az emlőmirigyek szoptatás utáni involúciójával kapcsolatban.
A proteázok másik fontos funkciója az olyan folyamatokban betöltött szabályozó szerepük, mint a gyulladás, a fertőzés és a véralvadás. A legtöbb proteolitikus enzim igen specifikus a szubsztrátjaira. A proteázok osztályozása azonban nem a szubsztrátválasztásuk, hanem a hatásmechanizmusuk alapján történik.
A proteolitikus enzimek négy különböző csoportját különböztetik meg általában, amelyeket a katalitikus aktivitásért felelős aktív centrum aminosavmaradványról neveztek el: az aszparagin proteázok (pl. pepszin), a cisztein proteázok (pl.pl. kathepszin B és kathepszin H), a szerin proteázok (pl. tripszin, trombin és plazmin) és a metalloproteázok (pl. kollagenázok és zselatinázok).Bár a proteolitikus enzimek egyes csoportjainak tagjai nagyon különböző biológiai funkciókkal rendelkezhetnek, az aminosavelemzés gyakran nagyfokú szerkezeti hasonlóságot mutat közöttük. Egy enzim szerkezetének és hatásmechanizmusának részletes ismerete sok esetben lehetővé teszi az azonos csoportba tartozó más enzimek szerkezetének és funkcióinak megértését.
A proteázok osztályai |
|
| Név | aktív hely |
| szerin proteázok | Ser His Asp* |
| cisztein proteázok | Cys His Asp* |
| aszparagin proteázok | Asp Asp |
| metallo proteázok | His His Zn2+ |
| *Asp nem mindig jelen | |
.