Dans l’organisme vivant, des enzymes protéolytiques (protéases) sont produites pour dégrader et modifier les protéines. Une tâche principale des enzymes protéolytiques est de dégrader les protéines en peptides ou en acides aminés qui seront utilisés soit comme source d’énergie, soit comme éléments constitutifs de la resynthèse des protéines. De plus, les enzymes protéolytiques modifient les environnements cellulaires et facilitent la migration des cellules en lien avec la réparation des plaies et le cancer, l’ovulation et l’implantation de l’œuf fécondé, la morphogenèse embryonnaire et l’involution des glandes mammaires après la lactation.

Une autre fonction importante des protéases est leur rôle de régulateur dans des processus tels que l’inflammation, l’infection et la coagulation du sang. La plupart des enzymes protéolytiques sont hautement spécifiques de leurs substrats. La classification des protéases, cependant, n’est pas basée sur le choix de leur substrat mais sur leur mécanisme d’action.

On distingue généralement quatre groupes différents d’enzymes protéolytiques, nommés d’après le résidu d’acide aminé du site actif responsable de l’activité catalytique : les protéases aspartiques (par exemple, la pepsine), les protéases à cystéine (par exemple, la cathepsine B et la cathepsine B) et les protéases à cystéine (par exemple, la pepsine).Bien que les membres de chaque groupe d’enzymes protéolytiques puissent avoir des fonctions biologiques très diverses, l’analyse des acides aminés montre souvent un haut degré de similarité structurelle entre eux. Une connaissance détaillée de la structure et du mécanisme d’action d’une enzyme peut dans de nombreux cas révéler une compréhension de la structure et des fonctions des autres enzymes du même groupe.

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Classes de protéases

Nom site actif
sérine protéases Ser His Asp*
cystein protéases Cys His Asp*
protéases aspartiques Asp Asp
métallo protéases His His Zn2+
*Asp pas toujours présent

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