De la descoperirea canalului de apă AqpZ din Escherichia coli, a început să se înțeleagă calea fluxurilor rapide de apă prin membrane prin care microorganismele se adaptează la schimbări bruște de osmolaritate. Acest canal este permeabil în mod selectiv la apă, are un rol atât în răspunsul osmoregulator pe termen scurt, cât și pe termen lung, și este necesar pentru celulele cu creștere rapidă. Proteinele asemănătoare AqpZ par a fi necesare pentru virulența unor bacterii patogene. De asemenea, este probabil ca aquaporinele microbiene să fie implicate în formarea și/sau germinarea sporilor.
Diversitatea aquaporinelor în organismele multicelulare evidențiază cerințele diverse pentru osmoreglare și mișcarea transmembranară a apei în diferite țesuturi, organe și stadii de dezvoltare. La mamifere, aquaporinele sunt localizate în epiteliile care au nevoie de o rată ridicată a fluxului de apă, cum ar fi canalul colector al rinichiului, capilarele din plămâni și celulele secretoare ale glandelor salivare. Aquaporinele mamiferelor diferă în ceea ce privește reglarea transcripțională, reglarea post-transcripțională și distribuția subcelulară.
Membrii familiei aquaporinelor sunt implicați în numeroase procese fiziologice (analizate în ). În rinichi, de exemplu, AQP1 este extrem de abundentă atât în membranele apicale, cât și în cele bazolaterale ale tubulilor proximali renali și în endoteliul capilar. Acesta contribuie la mecanismul de contracurent pentru concentrarea urinei. În glanda salivară, AQP3 se găsește în membranele bazolaterale, unde apa este preluată din interstițiu, iar AQP5 se află în membrana apicală, unde apa este eliberată. O gamă largă de tulburări clinice au fost atribuite pierderii sau disfuncției aquaporinelor, inclusiv anomalii ale funcției renale, pierderea vederii, apariția edemului cerebral și înfometarea . S-a demonstrat recent că AQP1 este implicată în angiogeneză, în vindecarea rănilor, în regenerarea organelor și în carcinogeneză .
Cunoștințele noastre despre funcțiile moleculare ale aquaporinelor din plante în ceea ce privește specificitatea lor pentru apă și pentru micii soluturi neutri au crescut substanțial în ultimii ani . În celulele vegetale, citoplasma este, de fapt, închisă între două membrane: membrana plasmatică, care formează limita exterioară a celulei, și tonoplastul, care înconjoară compartimentul vacuolar. Aquaporinele situate în membrana plasmatică (PIPs) sau în tonoplaste (TIPs) contribuie la echilibrul apei intracelulare și la fluxul de apă transcelular. Se presupune că PNI, care au fost descoperite inițial în membrana peribacteroidă a nodulilor rădăcinilor simbiotice ale leguminoaselor, sunt implicate în schimbul de metaboliți între gazdă și simbiot; localizarea subcelulară și funcția fiziologică a PNI la plantele neleguminoase nu sunt cunoscute. SIPs au fost localizate recent în membranele reticulului endoplasmatic; funcțiile lor fiziologice rămân de elucidat .
Major parte din informațiile noastre privind relevanța fiziologică a aquaporinelor în plante provin din analize ale plantelor transgenice cu expresie modificată a diferitelor aquaporine sau din analiza mutanților de aquaporine. Primele dovezi ale unei funcții în absorbția celulară a apei și în transportul de apă în întreaga plantă au venit de la plantele care exprimau ARN antisens pentru proteinele PIP, care au dezvoltat un sistem radicular mai mare decât cele de control . La tutun, s-a demonstrat că aquaporina NtAQP1 a membranei plasmatice este importantă pentru conductivitatea hidraulică și rezistența la stresul hidric în rădăcini. Studiile efectuate pe plante cu o expresie deficitară a două aquaporine diferite (PIP1 și PIP2) au indicat că aceste proteine sunt importante pentru recuperarea după un deficit de apă . Supraexprimarea unei aquaporine din membrana plasmatică a Arabidopsis în tutun a dus la creșterea ratei de creștere în condiții de irigare optimă, care a fost interpretată ca fiind suma efectelor asupra absorbției de apă și a fotosintezei. Pe lângă funcția lor în gestionarea apei, aquaporinele plantelor au un rol în timpul mișcării frunzelor, un proces care implică rate ridicate de transport celular al apei .
În plus față de rolul lor în transportul apei și osmoreglare, unele aquaporine facilitează trecerea gazelor, cum ar fi CO2 și NH3, prin membrane (analizat în ). Semnificația fiziologică a transportului de CO2 facilitat de AQP1 este încă un subiect de dezbatere. Șoarecii AQP1 knock-out nu au prezentat diferențe în ratele de schimb de CO2 în plămâni și rinichi , dar plantele cu o expresie deficitară a unei aquaporine PIP1 au prezentat mai multe diferențe, nu numai în transportul apei, ci și în procesele limitate de CO2, cum ar fi fotosinteza și conductanța stomatală . Studiile cu inhibitori ai funcției aquaporinelor la plante sugerează că PIP-urile sunt implicate în permeabilitatea NH3 și poate în schimbul de nutrienți între planta gazdă și bacteriile endosimbiotice.
Mecanism
Datorită faptului că toate aquaporinele sunt înrudite structural și au regiuni consensuale foarte asemănătoare, în special în domeniile de formare a porilor, se poate presupune un mecanism de transport similar. S-a sugerat că domeniul hidrofob creat de buclele B și E (figura 2) este implicat în specificitatea substratului și/sau în restricția dimensională. Calea prin monomerul aquaporinei este căptușită cu reziduuri hidrofobe conservate care permit transportul rapid al apei sub forma unui lanț de molecule de apă cu legături de hidrogen pe un singur fir . Porul conține două situsuri de constricție: o regiune aromatică care cuprinde un reziduu conservat de arginină (Arg195) formează cea mai îngustă parte a porului , iar motivele NPA foarte conservate formează un al doilea filtru, unde moleculele de apă simple interacționează cu cele două lanțuri laterale de asparagină . Datorită unei interacțiuni directe între moleculele de apă și motivele NPA, molecula de apă dipolară se rotește la 180 de grade în timpul trecerii prin por. Ambele regiuni de filtrare formează bariere electrostatice, care împiedică permeabilitatea protonilor . În AQP1 uman, un lanț lateral hidrofob de fenilalanină (Phe24) pătrunde în por și îmbunătățește interacțiunea moleculelor de apă care pătrund singure cu buclele NPA. În facilitatorul de glicerol bacterian GlpF, acest reziduu este înlocuit cu un aminoacid mai mic, leucina (Leu21). Phe24 acționează ca un filtru de excludere a dimensiunilor, împiedicând trecerea moleculelor mai mari, cum ar fi glicerolul, prin AQP1 .
Permeabilitatea și selectivitatea la apă a aquaporinelor variază însă considerabil. Permeabilitățile la apă pentru aquaporinele umane au fost estimate între 0,25 × 10-14 cm3/sec pentru AQP0 și 24 × 10-14 cm3/sec pentru AQP4 . Acquaporinele din membrana plasmatică a plantelor au, de asemenea, niveluri diferite de activitate a acvaporinelor . Coexprimarea și heteromerizarea izoformelor PIP1 și PIP2 din porumb au indus o creștere a permeabilității peste cea obținută în cazul exprimării izoformelor individuale. Heteromerizarea pare a fi importantă nu numai în sistemele de expresie heterologă, ci și în plante, așa cum a fost demonstrat prin analiza plantelor de Arabidopsis PIP1 și PIP2 antisens .
Mecanismul prin care aquagliceroporinele promovează transportul glicerolului a fost investigat pentru facilitatorul de glicerol GlpF din E. coli . Această proteină conține, de asemenea, motivele conservate NPA în poziții comparabile cu cele din aquaporinele selective pentru apă, dar preferința pentru glicerol este realizată de aminoacizii aromatici de pe partea periplasmică. Trp48, Phe200 și Arg206 formează o constricție, iar reziduul de arginină formează legături de hidrogen cu două grupe hidroxil ale moleculei de glicerol. Ca urmare, coloana vertebrală de carbon a moleculei de glicerol este orientată spre cavitatea asamblată de cei doi aminoacizi aromatici (Phe200 și Trp48). Glicerolul este separat de alți polioli liniari și trece prin pori într-un singur rând. Porul GlpF este complet amfipatic, cu reziduuri polare opuse unui perete hidrofob.