Walina

Walina
Nazwa systematyczna	(S)-2-amino-3-metylo-kwas butanowy
Skróty	Val V
Wzór chemiczny	C5H11NO2
Masa cząsteczkowa	117.15 g mol-1
Temperatura topnienia	315 °C
Gęstość	1.230 g cm-3
Punkt izoelektryczny	5,96
pKa	2,27 9.52
PubChem	1182
numer CAS
numer EINECS	200-773-.6
SMILES	CC(C)(N)C(O)=O

Walina jest α-aminokwasem, który znajduje się w większości białek i jest niezbędny w diecie człowieka. Jest podobny do leucyny i izoleucyny w byciu aminokwasem rozgałęzionym i którego nagromadzenie we krwi i moczu, z powodu szczególnego niedoboru enzymu, powoduje poważne zaburzenie metaboliczne, jakim jest choroba moczowa syropu klonowego.

L-izomer waliny, który jest jedyną formą, która bierze udział w syntezie białka, jest jednym z 20 standardowych aminokwasów powszechnych w białkach zwierzęcych i wymaganych do normalnego funkcjonowania u ludzi. Walina jest również klasyfikowany jako „aminokwas niezbędny”, ponieważ nie może być syntetyzowany przez organizm ludzki z innych związków poprzez reakcje chemiczne, a zatem musi być podjęta z dietą.

Precyzja i skomplikowana koordynacja we wszechświecie jest ujawnione w roli waliny w białkach. Podobnie jak leucyna i izoleucyna, struktura waliny czyni go ważnym dla prawidłowego składania białek. Funkcjonalność białka zależy od jego zdolności do składania się w precyzyjny, trójwymiarowy kształt. W chorobie sierpowatokrwinkowej walina zastępuje w hemoglobinie hydrofilowy (wiążący się z wodą) aminokwas – kwas glutaminowy. Ponieważ walina jest hydrofobowa (odpychana przez wodę), hemoglobina nie składa się prawidłowo.

W przypadku aminokwasów egzogennych, ważne jest, aby osoby miały zdyscyplinowane nawyki żywieniowe w celu uzyskania odpowiednich ilości. Jest to podkreślone w przypadku zaburzeń moczu syropu klonowego, gdzie należy uzyskać minimalne poziomy waliny (oraz leucyny i izoleucyny) bez spożywania zbyt wiele, aby spowodować objawy.

Trzyliterowy kod waliny to Val, jej jednoliterowy kod to V, jej kodony to GUU, GUC, GUA i GUG, a jej nazwa systematyczna to kwas 2-amino-3-metylobutanowy (IUPAC-IUB 1983). Walina jest nazwana na cześć rośliny waleriana.

Struktura

W biochemii termin aminokwas jest często używany w odniesieniu do aminokwasów alfa: te aminokwasy, w których grupy aminowe i karboksylanowe są dołączone do tego samego węgla, tak zwanego węgla α (węgiel alfa). Ogólna struktura tych aminokwasów alfa jest następująca:

 R |H2N-C-COOH | H

gdzie R reprezentuje łańcuch boczny właściwy dla każdego aminokwasu.

Większość aminokwasów występuje w dwóch możliwych izomerach optycznych, zwanych D i L. Aminokwasy L stanowią zdecydowaną większość aminokwasów występujących w białkach. Są one nazywane aminokwasami proteogennymi. Jak wskazuje nazwa „proteinogenne” (dosł. budujące białka), aminokwasy te są kodowane przez standardowy kod genetyczny i biorą udział w procesie syntezy białek. W walinie, tylko L-stereoizomer jest zaangażowany w syntezę białek ssaków.

Wzór chemiczny waliny to (CH3)2CH-CH(NH2)-COOH, lub w formie ogólnej C5H11NO2 (IUPAC-IUB 1983).

Podobnie jak izoleucyna i leucyna, walina ma duże alifatyczne hydrofobowe łańcuchy boczne. Jej cząsteczki są sztywne, a jej wzajemne oddziaływania hydrofobowe są ważne dla prawidłowego składania białek, ponieważ łańcuchy te mają tendencję do znajdowania się wewnątrz cząsteczki białka.

Źródła

Żródła odżywcze waliny obejmują twaróg, ryby, drób, orzeszki ziemne, nasiona sezamu i soczewicę.

W raporcie z 1994 r. wydanym przez pięć czołowych firm produkujących papierosy, walina jest jednym z 599 dodatków do papierosów. Jak większość dodatków do papierosów, powód jej włączenia jest nieznany.

Biosynteza

Jako aminokwas niezbędny, walina nie jest syntetyzowana u zwierząt, stąd musi być spożywana, zwykle jako składnik białek. Walina jest syntetyzowana w roślinach poprzez kilka etapów, począwszy od kwasu pirogronowego. Początkowa część szlaku prowadzi również do leucyny.

Pośredni α-ketowalerian ulega redukcyjnej aminacji z glutaminianem. Enzymy biorące udział w tej biosyntezie obejmują (Lehninger 2000):

1. syntaza acetolaktanu
2. izomeroreduktaza kwasu acetohydroksylowego
3. dehydrataza kwasu dihydroksylowego
4. aminotransferaza waliny

.

Maple syrup urine disease

Maple syrup urine disease (MSUD) jest autosomalnym recesywnym zaburzeniem metabolizmu aminokwasów. Nazywana jest również rozgałęzioną łańcuchową kwasicą ketonową.

Ta aminokwasopatia jest spowodowana niedoborem enzymu metabolicznego dehydrogenazy rozgałęzionych łańcuchów α-ketokwasów (BCKDH) prowadzącym do nagromadzenia aminokwasów rozgałęzionych waliny, leucyny i izoleucyny we krwi i moczu.

MSUD charakteryzuje się występowaniem u niemowląt słodko pachnącego moczu o zapachu podobnym do zapachu syropu klonowego. Niemowlęta z tą chorobą wydają się zdrowe przy urodzeniu, ale jeśli pozostawione bez leczenia cierpią na poważne uszkodzenia mózgu i ostatecznie umierają. Ze względu na efekt genetycznego wąskiego gardła, MSUD ma znacznie wyższą częstość występowania u dzieci Amiszów i Mennonitów pochodzenie.

Od wczesnego niemowlęctwa, warunek charakteryzuje się słabym karmienia, wymioty, brak energii (letarg), drgawki, i problemy ze zdrowiem psychicznym. Mocz dotkniętych niemowląt ma charakterystyczny słodki zapach, dużo jak spalony karmel, który daje warunek jego name.

Traktowanie MSUD, jak cukrzyca, wymaga starannego monitorowania chemii krwi i obejmuje zarówno specjalną dietę i częste badania. Dieta z minimalnymi poziomami aminokwasów waliny, leucyny i izoleucyny musi być utrzymywana w celu zapobiegania uszkodzeniom neurologicznym. Zazwyczaj pacjenci lub rodzice pacjentów są wspomagani przez lekarza lub dietetyka. Dieta ta musi być ściśle i trwale przestrzegana. Jednakże, z właściwego leczenia tych dotkniętych są w stanie żyć zdrowo, normalne życie i nie cierpią poważne uszkodzenia neurologiczne, które charakteryzują untreated disease.

• Doolittle, R. F. 1989. „Redundancje w sekwencjach białek.” In Prediction of Protein Structures and the Principles of Protein Conformation. Edited by G. D. Fasman. New York: Plenum Press. ISBN 0306431319
• International Union of Pure and Applied Chemistry and International Union of Biochemistry and Molecular Biology (IUPAC-IUB) Joint Commission on Biochemical Nomenclature. 1983. „Nomenklatura i symbolika aminokwasów i peptydów: Zalecenia dotyczące organicznej & nomenklatury biochemicznej, symboli & terminologii.” IUPAC-IUB. Retrieved June 14, 2007.
• Lehninger, A. L., D. L. Nelson, and M. M. Cox. 2000. Lehninger Principles of Biochemistry, 3rd ed. New York: Worth Publishing. ISBN 1572591536

All links retrieved January 14, 2016.

• Biosynteza izoleucyny i waliny.

Główne rodziny związków biochemicznych
Peptydy | Aminokwasy | Kwasy nukleinowe | Węglowodany | Cukry nukleotydowe. | Lipidy | Terpeny | Karotenoidy | Tetrapirole | Kofaktory enzymów | Steroidy | Flawonoidy | Alkaloidy | Poliketidy | Glikozydy
Analogi kwasów nukleinowych:	20 powszechnie występujących aminokwasów	Analogi kwasów nukleinowych:
Alanina (dp) | Arginina (dp) | Asparagina (dp) | Kwas asparaginowy (dp) | Cysteina (dp) | Kwas glutaminowy (dp) | Glutamina (dp) (dp) | Glicyna (dp) | Histydyna (dp) | Izoleucyna (dp) | Leucyna (dp) | Lizyna (dp) | Metionina (dp) | Fenyloalanina (dp) | Prolina (dp) | Seryna (dp) | Treonina (dp) | Tryptofan (dp) | Tyrozyna (dp) | Walina (dp)