Od czasu odkrycia kanału wodnego AqpZ Escherichia coli, ścieżka szybkiego przepływu wody przez błony, za pomocą której mikroorganizmy przystosowują się do nagłych zmian osmolarności, zaczęła być rozumiana. Kanał ten jest selektywnie przepuszczalny dla wody, odgrywa rolę zarówno w krótkoterminowej, jak i długoterminowej odpowiedzi osmoregulacyjnej i jest wymagany przez szybko rosnące komórki. Białka podobne do AqpZ wydają się być niezbędne dla wirulencji niektórych bakterii chorobotwórczych. Mikrobowe akwaporyny są również prawdopodobnie zaangażowane w tworzenie zarodników i/lub kiełkowanie.
Różnorodność akwaporyn w organizmach wielokomórkowych podkreśla zróżnicowane wymagania dla osmoregulacji i transmembranowego ruchu wody w różnych tkankach, organach i etapach rozwoju. U ssaków akwaporyny s± zlokalizowane w nabłonkach, które wymagaj± wysokiego tempa przepływu wody, takich jak przewód zbiorczy nerek, naczynia włosowate płuc i komórki wydzielnicze ¶linianek. Akwaporyny ssaków różnią się pod względem regulacji transkrypcyjnej, regulacji posttranskrypcyjnej i dystrybucji subkomórkowej.
Członkowie rodziny akwaporyn są zaangażowani w liczne procesy fizjologiczne (przegląd w ). W nerkach, na przykład, AQP1 jest niezwykle obfity zarówno w apikalnych i bazolateralnych błonach kanalików proksymalnych nerek, jak i w śródbłonku kapilar. Przyczynia się do mechanizmu przeciwprądowego zagęszczania moczu. W śliniance AQP3 znajduje się w błonie podstawno-bocznej, gdzie pobierana jest woda z międzywęźli, a AQP5 w błonie apikalnej, gdzie woda jest uwalniana. Szeroki zakres zaburzeń klinicznych został przypisany utracie lub dysfunkcji akwaporyn, w tym zaburzeniom funkcji nerek, utracie wzroku, wystąpieniu obrzęku mózgu i głodu. AQP1 niedawno wykazano, że jest zaangażowany w angiogenezę, gojenie ran, regenerację narządów i kancerogenezę .
Nasza wiedza na temat funkcji molekularnych akwaporyn roślinnych w odniesieniu do ich specyficzności dla wody i małych neutralnych rozpuszczalników znacznie wzrosła w ostatnich latach . W komórkach roślinnych cytoplazma jest w rzeczywistości zamknięta między dwiema błonami: plazmową, która stanowi zewnętrzną granicę komórki, i tonoplastem, który otacza przedział wakuolarny. Akwaporyny zlokalizowane w błonie plazmatycznej (PIPs) lub tonoplastach (TIPs) przyczyniają się do wewnątrzkomórkowego bilansu wodnego i przezkomórkowego przepływu wody. NIPs, które początkowo znaleziono w błonie perybakteryjnej symbiotycznych guzków korzeniowych roślin strączkowych, przypuszczalnie biorą udział w wymianie metabolitów między gospodarzem a symbiontem; lokalizacja subkomórkowa i funkcja fizjologiczna NIPs w roślinach innych niż strączkowe nie jest znana. SIPs zostały ostatnio zlokalizowane w błonach retikulum endoplazmatycznego; ich funkcje fizjologiczne pozostają do wyjaśnienia .
Większość naszych informacji na temat fizjologicznego znaczenia akwaporyn w roślinach pochodzi z analiz roślin transgenicznych ze zmodyfikowaną ekspresją różnych akwaporyn lub z analizy mutantów akwaporyn. Pierwsze dowody na funkcję w komórkowym pobieraniu wody i transporcie wody w całej roślinie pochodzą z roślin z ekspresją antysensownego RNA dla białek PIP, które rozwinęły większy system korzeniowy niż rośliny kontrolne. W tytoniu wykazano, że akwaporyna NtAQP1, będąca membraną plazmatyczną, jest ważna dla przewodnictwa hydraulicznego i odporności na stres wodny w korzeniach. Badania na roślinach z zaburzoną ekspresją dwóch różnych akwaporyn (PIP1 i PIP2) wykazały, że białka te są ważne w procesie regeneracji po niedoborze wody. Nadekspresja akwaporyny z błony plazmatycznej Arabidopsis w tytoniu spowodowała zwiększenie tempa wzrostu w warunkach optymalnego nawadniania, co zostało zinterpretowane jako suma wpływu na pobór wody i fotosyntezę. Oprócz ich funkcji w gospodarce wodnej, akwaporyny roślinne odgrywają rolę podczas ruchu liści, procesu obejmującego wysokie tempo komórkowego transportu wody .
Oprócz ich roli w transporcie wody i osmoregulacji, niektóre akwaporyny ułatwiają przechodzenie gazów, takich jak CO2 i NH3 przez błony (przegląd w ). Fizjologiczne znaczenie ułatwionego przez AQP1 transportu CO2 jest wciąż kwestią sporną. Nokaut AQP1 u myszy nie wykazał różnic w szybkości wymiany CO2 w płucach i nerkach, ale rośliny z upośledzoną ekspresją akwaporyny PIP1 wykazały szereg różnic, nie tylko w transporcie wody, ale także w procesach ograniczonych przez CO2, takich jak fotosynteza i przewodnictwo szparkowe. Badania z inhibitorami funkcji akwaporyn w roślinach sugerują, że NIPs są zaangażowane w przepuszczalność NH3 i być może w wymianę składników odżywczych między rośliną gospodarza a bakteriami endosymbiotycznymi.
Mechanizm
Zważywszy, że wszystkie akwaporyny są strukturalnie spokrewnione i mają bardzo podobne regiony konsensusu, szczególnie w domenach tworzących pory, można założyć podobny mechanizm transportu. Domena hydrofobowa utworzona przez pętle B i E (Rysunek 2) została zasugerowana jako zaangażowana w specyficzność substratu i/lub ograniczenie rozmiaru. Droga przez monomer akwaporyny jest wyłożona konserwowanymi resztami hydrofobowymi, które umożliwiają szybki transport wody w postaci pojedynczego łańcucha cząsteczek wody z wiązaniami wodorowymi. Por zawiera dwa miejsca zwężenia: region aromatyczny zawierający konserwowaną resztę argininową (Arg195) tworzy najwęższą część pora, a wysoce konserwowane motywy NPA tworzą drugi filtr, w którym pojedyncze cząsteczki wody oddziałują z dwoma łańcuchami bocznymi asparaginy. Z powodu bezpośredniej interakcji pomiędzy cząsteczkami wody a motywami NPA, dipolarna cząsteczka wody obraca się o 180 stopni podczas przechodzenia przez por. Oba regiony filtracyjne budują bariery elektrostatyczne, które zapobiegają przenikaniu protonów. W ludzkim AQP1 hydrofobowy łańcuch boczny fenyloalaniny (Phe24) wnika w por i wzmacnia oddziaływanie pojedynczych przenikaj±cych cz±steczek wody z pętlami NPA. W bakteryjnym facylitatorze glicerolowym GlpF reszta ta jest zastąpiona przez mniejszy aminokwas leucynę (Leu21). Phe24 działa jako filtr wykluczający rozmiar, zapobiegając przechodzeniu większych cząsteczek, takich jak glicerol, przez AQP1 .
Przepuszczalność wody i selektywność akwaporyn różni się znacznie, jednak. Przepuszczalność wody dla ludzkich akwaporyn została oszacowana na 0,25 × 10-14 cm3/s dla AQP0 i 24 × 10-14 cm3/s dla AQP4 . Roślinne akwaporyny plazmatyczno-membranowe mają również różne poziomy aktywności akwaporyn. Koekspresja i heteromeryzacja izoform PIP1 i PIP2 z kukurydzy wywołuje wzrost przepuszczalności powyżej tego, który uzyskuje się przy ekspresji pojedynczych izoform. Heteromeryzacja wydaje się być ważna nie tylko w heterologicznych systemach ekspresji, ale także w roślinie, jak wykazała analiza roślin Arabidopsis z antysensem PIP1 i PIP2.
Mechanizm, za pomocą którego akwagliceroporyny promują transport glicerolu, został zbadany dla facylitatora glicerolu GlpF z E. coli. Białko to również zawiera konserwowane motywy NPA w pozycjach porównywalnych do tych w akwaporynach selektywnych dla wody, ale preferencja dla glicerolu jest osiągana przez aromatyczne aminokwasy po stronie peryplazmatycznej. Trp48, Phe200 i Arg206 tworzą zwężenie, a reszta argininowa tworzy wiązania wodorowe z dwiema grupami hydroksylowymi cząsteczki glicerolu. W rezultacie, węglowy szkielet cząsteczki glicerolu skierowany jest do wnęki utworzonej przez dwa aromatyczne aminokwasy (Phe200 i Trp48). Glicerol jest oddzielony od innych liniowych polioli i przechodzi przez por w pojedynczym pliku. Por GlpF jest całkowicie amfipatyczny, z polarnymi resztami naprzeciwko hydrofobowej ściany.
.