Valina

Valina
Nome sistematico	(S)-2-amino-3-metil-butanoico
Abbreviazioni	Val V
Formula chimica	C5H11NO2
Massa molecolare	117.15 g mol-1
Punto di fusione	315 °C
Densità	1.230 g cm-3
Punto isoelettrico	5.96
pKa	2.27 9.52
PubChem	1182
numero CAS
numero EINECS	200-773-6
SMILES	CC(C)(N)C(O)=O

La valina è un α-amminoacido che si trova nella maggior parte delle proteine ed è essenziale nella dieta umana. È simile alla leucina e all’isoleucina per essere un aminoacido a catena ramificata e il cui accumulo nel sangue e nelle urine, dovuto a una particolare carenza enzimatica, causa il grave disturbo metabolico dello sciroppo d’acero.

L’isomero L della valina, che è l’unica forma coinvolta nella sintesi proteica, è uno dei 20 aminoacidi standard comuni nelle proteine animali e richiesti per il normale funzionamento nell’uomo. La valina è anche classificata come “aminoacido essenziale” poiché non può essere sintetizzata dal corpo umano da altri composti attraverso reazioni chimiche e quindi deve essere assunta con la dieta.

La precisione e la complessa coordinazione dell’universo si rivela nel ruolo della valina nelle proteine. Come la leucina e l’isoleucina, la struttura della valina la rende importante per il corretto ripiegamento delle proteine. La funzionalità di una proteina dipende dalla sua capacità di piegarsi in una precisa forma tridimensionale. Nella malattia falciforme, la valina sostituisce l’amminoacido glutammico idrofilo (si lega all’acqua) nell’emoglobina. Poiché la valina è idrofoba (respinta dall’acqua), l’emoglobina non si ripiega correttamente.

Nel caso degli aminoacidi essenziali, è importante che gli individui abbiano abitudini alimentari disciplinate per ottenere quantità adeguate. Questo è enfatizzato nel caso del disturbo da sciroppo d’acero nelle urine, dove si devono ottenere livelli minimi di valina (e leucina e isoleucina) senza consumarne troppa per provocare i sintomi.

Il codice di tre lettere della valina è Val, quello di una lettera è V, i suoi codoni sono GUU, GUC, GUA, e GUG, e il suo nome sistematico è acido 2-ammino-3-metilbutanoico (IUPAC-IUB 1983). La valina prende il nome dalla pianta valeriana.

Struttura

In biochimica, il termine aminoacido è spesso usato per riferirsi specificamente agli aminoacidi alfa: quegli aminoacidi in cui i gruppi amminico e carbossilato sono collegati allo stesso carbonio, il cosiddetto carbonio α (carbonio alfa). La struttura generale di questi amminoacidi alfa è:

 R |H2N-C-COOH | H

dove R rappresenta una catena laterale specifica per ogni amminoacido.

La maggior parte degli amminoacidi si presentano in due possibili isomeri ottici, chiamati D e L. Gli amminoacidi L rappresentano la grande maggioranza degli amminoacidi che si trovano nelle proteine. Sono chiamati aminoacidi proteinogenici. Come suggerisce il nome “proteinogenico” (letteralmente, costruzione di proteine), questi aminoacidi sono codificati dal codice genetico standard e partecipano al processo di sintesi delle proteine. Nella valina, solo lo stereoisomero L è coinvolto nella sintesi delle proteine dei mammiferi.

La formula chimica della valina è (CH3)2CH-CH(NH2)-COOH, o in forma generale C5H11NO2 (IUPAC-IUB 1983).

Come l’isoleucina e la leucina, la valina ha grandi catene laterali alifatiche idrofobiche. Le sue molecole sono rigide, e le interazioni idrofobiche reciproche sono importanti per il corretto ripiegamento delle proteine, poiché queste catene tendono ad essere situate all’interno della molecola proteica.

Fonti

Fonti nutrizionali di valina includono ricotta, pesce, pollame, arachidi, semi di sesamo e lenticchie.

In un rapporto del 1994 rilasciato da cinque grandi compagnie di sigarette, la valina è uno dei 599 additivi alle sigarette. Come la maggior parte degli additivi delle sigarette, la ragione della sua inclusione è sconosciuta.

Biosintesi

Come aminoacido essenziale, la valina non è sintetizzata negli animali, quindi deve essere ingerita, solitamente come componente delle proteine. La valina è sintetizzata nelle piante attraverso diversi passaggi a partire dall’acido piruvico. La parte iniziale della via porta anche alla leucina.

L’intermedio α-chetovalerato subisce un’amminazione riduttiva con il glutammato. Gli enzimi coinvolti in questa biosintesi includono (Lehninger 2000):

1. acetolattato sintasi
2. acetoidrossiacido isomeroreduttasi
3. diidrossiacido deidratato
4. valina aminotransferasi

Malattia delle urine da sciroppo d’acero

La malattia delle urine da sciroppo d’acero (MSUD) è un disordine metabolico autosomico recessivo del metabolismo degli aminoacidi. È anche chiamata chetoaciduria a catena ramificata.

Questa acidopatia da aminoacidi è dovuta a una carenza dell’enzima metabolico α-chetoacido deidrogenasi a catena ramificata (BCKDH) che porta a un accumulo degli aminoacidi a catena ramificata valina, leucina e isoleucina nel sangue e nelle urine.

MSUD è caratterizzata da un neonato con urine dolciastre con un odore simile a quello dello sciroppo d’acero. I neonati con questa malattia sembrano sani alla nascita, ma se non trattati subiscono gravi danni cerebrali e alla fine muoiono. A causa di un effetto collo di bottiglia genetico, la MSUD ha una prevalenza molto più alta nei bambini di discendenza Amish e Mennonita.

Dalla prima infanzia, la condizione è caratterizzata da scarsa alimentazione, vomito, mancanza di energia (letargia), convulsioni e problemi di salute mentale. L’urina dei neonati affetti ha un caratteristico odore dolce, molto simile al caramello bruciato, che dà alla condizione il suo nome.

Il trattamento del MSUD, come il diabete, richiede un attento monitoraggio della chimica del sangue e comporta sia una dieta speciale che test frequenti. Una dieta con livelli minimi di aminoacidi valina, leucina e isoleucina deve essere mantenuta per prevenire danni neurologici. Di solito i pazienti o i genitori dei pazienti sono assistiti da un medico o un dietologo. Questa dieta deve essere rispettata rigorosamente e permanentemente. Tuttavia, con un trattamento adeguato, gli afflitti sono in grado di vivere una vita sana e normale e non subire i gravi danni neurologici che caratterizzano la malattia non trattata.

• Doolittle, R. F. 1989. “Ridondanze nelle sequenze proteiche”. In Predizione di strutture proteiche e principi di conformazione delle proteine. A cura di G. D. Fasman. New York: Plenum Press. ISBN 0306431319
• International Union of Pure and Applied Chemistry and International Union of Biochemistry and Molecular Biology (IUPAC-IUB) Joint Commission on Biochemical Nomenclature. 1983. “Nomenclatura e simbolismo per aminoacidi e peptidi: Raccomandazioni sulla nomenclatura biochimica organica &, simboli & terminologia.” IUPAC-IUB. Retrieved June 14, 2007.
• Lehninger, A. L., D. L. Nelson, e M. M. Cox. 2000. Lehninger Principles of Biochemistry, 3rd ed. New York: Worth Publishing. ISBN 1572591536

Tutti i link recuperati il 14 gennaio 2016.

• Biosintesi di isoleucina e valina.

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